Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций определяет большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс и другие комплексы.
Биополиме́ры — класс полимеров, встречающихся в природе в естественном виде, входящие в состав живых организмов: белки, нуклеиновые кислоты, полисахариды, лигнин. Биополимеры состоят из одинаковых звеньев — мономеров. Мономеры белков — аминокислоты, нуклеиновых кислот — нуклеотиды, в полисахаридах — моносахариды.
Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др.
Вторичная структура — конформационное расположение главной цепи макромолекулы, независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам. В описании вторичной структуры важным является определение водородных связей, которые стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.
Третичная структура — пространственное строение всей молекулы белка или другой макромолекулы, состоящей из единственной цепи.
β-Лист — одна из форм регулярной вторичной структуры белков, немного более редкая, чем альфа-спираль. Бета-листы состоят из бета-цепей (нитей), связанных с боков двумя или тремя водородными связями, образуя слегка закрученные, складчатые листы.
Предсказа́ние структу́ры белка́ — направление молекулярного моделирования, предсказание по аминокислотной последовательности трёхмерной структуры белка. Данная задача является одной из самых важных целей биоинформатики и теоретической химии. Данные, полученные при помощи предсказания, применяются в медицине и биотехнологии при создании новых ферментов).
В биохимии карта Рамачандрана, первоначально разработанная в 1963 году Г.Н. Рамачандраном, К. Рамакришнаном и В. Сасисекхараном, представляет собой способ визуализирования энергетически разрешенных областей для двугранных углов ψ основной цепи в зависимости от φ аминокислотных остатков в структуре белка. Рисунок слева иллюстрирует определение основных двугранных углов φ и ψ. Угол ω при пептидной связи обычно составляет 180°, поскольку характер частичной двойной связи сохраняет пептидную связь плоской. На рисунке вверху справа показаны разрешенные конформационные области φ,ψ основной цепи из публикации Ramachandran et al. Расчеты твердых сфер 1963 и 1968 годов: полный радиус обозначен сплошным контуром, уменьшенный радиус — пунктиром, а ослабленный угол тау (N-Cα-C) — пунктирными линиями. Поскольку значения двугранного угла являются круглыми, а 0° соответствует 360°, края графика Рамачандрана «заворачиваются» справа налево и снизу вверх. Например, небольшая полоска разрешенных значений вдоль нижнего левого края графика является продолжением большой области расширенной цепочки в левом верхнем углу.
Лакто́зный репре́ссор — ДНК-связывающий белок, который ингибирует экспрессию генов, кодирующих белки лактозного оперона. Кодируется геном lacI. Белки лактозного оперона участвуют в метаболизме лактозы в клетках бактерий. Эти гены подавляются, когда лактоза недоступна клеткам, гарантируя, что бактериальная клетка не будет тратить энергию на синтез белков, метаболизирующих лактозу, в условиях её отсутствия. Когда лактоза становится доступной, она преобразуется в аллолактозу, которая ингибирует способность лактозного репрессора связываться с ДНК. Когда репрессор не связан с оператором лактозного оперона, начинаются его транскрипция и последующий синтез ферментов метаболизма лактозы.
Интегральный мембранный белок — один из типов мембранных белков, которые прочно связаны с цитоплазматической мембраной (интегрированы). Они составляют значительную часть белков, закодированных в геноме любого организма. Интегральные белки могут быть погружены в мембрану полностью, а иногда даже пронизывают её насквозь. В этом смысле, все трансмембранные белки являются интегральными белками, но не все интегральные — трансмембранными. Связь интегральных белков с мембранными липидами очень прочна и определяется главным образом гидрофобными взаимодействиями.
Спираль-поворот-спираль — мотив в белках, способный взаимодействовать с ДНК. Он состоит из двух α-спиралей, соединенных короткой цепью аминокислот и входит в состав многих белков, регулирующих экспрессию генов. Не следует путать с доменом типа «спираль-петля-спираль».
Бета-спираль — это тандемная структура повтора белка, образованная объединением параллельных бета-цепей в спиральном узоре с двумя или тремя гранями. Бета-спираль — это тип соленоидного белкового домена. Структура стабилизируется межцепочечными водородными связями, белок-белковыми взаимодействиями, а иногда и связанными ионами металлов. Идентифицированы как левозакрученная, так и правозакрученная бета-спирали. Двухцепочечные бета-спирали также являются очень частой особенностью белков и обычно синонимичны укладке «Желейного рулета»
Бета-шпилька представляет собой простой структурный мотив белка, включающий две бета-нити, которые похожи на шпильку. Мотив состоит из двух смежных по первичной структуре нитей, ориентированных в антипараллельном направлении, связанных короткой петлей из двух-пяти аминокислот. Бета-шпильки могут встречаться изолированно или как часть ряда нитей, связанных водородными связями, которые вместе составляют бета-лист.
Тройная спираль коллагена или спираль типа 2 является основной вторичной структурой различных типов волокнистого коллагена, включая коллаген типа I. Он состоит из тройной спирали, состоящей из повторяющейся аминокислотной последовательности глицин -X-Y, где X и Y часто представляют собой пролин или гидроксипролин. Коллаген, свернутый в тройную спираль, известен как тропоколлаген. Тройные спирали коллагена часто связаны в фибриллы, которые сами образуют более крупные волокна, как в сухожилиях.
Бета-выпуклость может быть описана как локализованное нарушение регулярной водородной связи бета-листа путем вставки дополнительных аминокислотных остатков в одну или обе водородные связи β-цепей.
Спираль 310 (спираль 3.10) — тип вторичной структуры, встречающийся в белках и полипептидах. Из множества присутствующих вторичных структур белка 310-спираль является четвёртым наиболее часто наблюдаемым типом после α-спиралей, β-листов и β-поворотов. 310-спирали составляют почти 15-20 % от всех спиралей во вторичных структурах белков и обычно наблюдаются как продолжения α-спиралей, обнаруживаемые либо на их N-, либо на C-концах. 310-спирали в белках обычно имеют длину всего от трёх до пяти остатков по сравнению со средним значением 10-12 остатков для α-спиралей. Из-за тенденции α-спиралей к последовательному сворачиванию и разворачиванию было предложено, что 310-спираль служит своего рода промежуточной конформацией при сворачивании/разворачивании α-спиралей.
Пи-спираль — это тип вторичной структуры, обнаруженной в белках. Открытые кристаллографом Барбарой Лоу в 1952 году и когда-то считавшиеся редкостью, короткие π-спирали обнаруживаются в 15 % известных белковых структур и считаются эволюционной адаптацией, полученной путем вставки одной аминокислоты в α-спираль. Поскольку такие вставки сильно дестабилизируют белковую цепь, образование π-спиралей будет иметь тенденцию быть подверженными эволюционному отбору, если только это не обеспечит некоторые функциональные преимущества для белка. Следовательно, π-спирали обычно находятся рядом с функциональными сайтами белков.
Полипролиновая спираль — это тип вторичной структуры белка, который встречается в последовательностях аминокислот, содержащих повторяющиеся остатки пролина. Левозакрученная спираль полипролина II образуется, когда все последовательные аминокислотные остатки принимают двугранные углы основной цепи примерно и имеют транс- изомеры своих пептидных связей. Эта конформация PPII также характерна для белков и полипептидов с другими аминокислотами, кроме пролина. Аналогичным образом, более компактная правозакрученная спираль полипролина I образуется, когда все последовательные остатки принимают двугранные углы основной цепи примерно и имеют цис- изомеры своих пептидных связей. Из двадцати обычных встречающихся в природе аминокислот только пролин, вероятно, принимает цис- изомер пептидной связи, особенно пептидную связь X-Про; стерические и электронные факторы в значительной степени благоприятствуют транс- изомеру в большинстве других пептидных связей. Однако пептидные связи, которые заменяют пролин другой N- замещенной аминокислотой, также могут принимать цис- изомер.
Спиральная катушка — структурный мотив в белках, в котором 2-7 альфа-спиралей свернуты вместе, как нити веревки. Многие белки типа спиральной катушки участвуют в важных биологических функциях, таких как регуляция экспрессии генов — например, факторы транскрипции. Яркими примерами являются онкопротеины c-Fos и c-jun, а также мышечный белок тропомиозин.
Считается, что белки имеют уникальные структуры, определяемые их аминокислотными последовательностями. Однако белки не являются строго статическими объектами, а скорее представляют ансамбли конформаций. Переходы между этими состояниями происходят в различных масштабах длины и временных масштабах и связаны с функционально значимыми явлениями, такими как аллостерическая передача сигналов и ферментативный катализ.
