Аминокислоты

Перейти к навигацииПерейти к поиску
Общая структура α-аминокислот, составляющих белки (кроме пролина). Составные части молекулы аминокислоты — аминогруппа NH2, карбоксильная группа COOH, радикал (различается у всех α-аминокислот), α-атом углерода (в центре)

Аминокисло́ты, также аминокарбо́новые кисло́ты, АМК — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 21 используется в генетическом коде).[1] Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Большинство из около 500 известных аминокислот было открыто после 1953 года, в том числе во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречаются в природе в свободном виде, а остальные — только как промежуточные элементы обмена веществ[1].

Открытие аминокислот в составе белков[2]

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты.

Аминокислота АббревиатураГод Источник Впервые выделен[3]
ГлицинGly, G 1820 ЖелатинА. Браконно
ЛейцинLeu, L 1820 Мышечные волокнаА. Браконно
ТирозинTyr, Y 1848 КазеинЮ. фон Либих
СеринSer, S 1865 ШёлкЭ. Крамер
Глутаминовая кислотаGlu, E 1866 Растительные белкиГ. Риттхаузен[нем.]
ГлутаминGln, Q 1877 Пшеничная мукаЭ. Шулце[4]
Аспарагиновая кислотаAsp, D 1868 Конглутин, легумин (ростки спаржи) Г. Риттхаузен[англ.]
АспарагинAsn, N 1806 Сок спаржиЛ.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
ФенилаланинPhe, F 1881 Ростки люпинаЭ. Шульце[4], Й. Барбьери
АланинAla, A 1888 Фиброин шёлкаА. Штреккер, Т. Вейль
ЛизинLys, K 1889 КазеинЭ. Дрексель
АргининArg, R 1895 Вещество рогаС. Гедин
ГистидинHis, H 1896 Стурин, гистоныА. Коссель[5], С. Гедин
ЦистеинCys, C 1899 Вещество рогаК. Мёрнер
ВалинVal, V 1901 КазеинЭ. Фишер
ПролинPro, P 1901 КазеинЭ. Фишер
ГидроксипролинHyp, hP 1902 ЖелатинЭ. Фишер
ТриптофанTrp, W 1902 КазеинФ. Хопкинс, Д. Кол
ИзолейцинIle, I 1904 ФибринФ. Эрлих
МетионинMet, M 1922 КазеинД. Мёллер
ТреонинThr, T 1925 Белки овсаС. Шрайвер и другие
ГидроксилизинHyl, hK 1925 Белки рыбС. Шрайвер и другие

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH2. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH2 —CH2 —COOH + HCl → HCl · NH2 —CH2 —COOH (Хлороводородная соль глицина)
NH2 —CH2 —COOH + NaOH → H2O + NH2 —CH2 —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH2 —CH2COOH N+H3 —CH2COO-

При определенных условиях могут быть заряжены все три ионогенные группы (например у гистидина), тогда они образуют двойные соли [6]. Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH2 —CH2 —COOH + CH3OH → H2O + NH2 —CH2 —COOCH3 (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH2 —NH —H + HOOC —CH2 —NH2 → HOOC —CH2 —NH —CO —CH2 —NH2 + H2O

Изоэлектрической точкой аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH3+, а карбоксигруппа — в виде -COO−. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе [6].

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH3COOH + Cl2 + (катализатор) → CH2ClCOOH + HCl; CH2ClCOOH + 2NH3 → NH2 —CH2COOH + NH4Cl

Оптическая изомерия

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и только они включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

D-аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год[7], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты[8].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем — и в тканях высших организмов[9]. Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих[10].

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин[11].

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

Основная статья: Белки

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O)[12][13]. Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты[14].

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым[15]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Классификация

Аминокислота 3-буквы[16]1-буква[16]Генетический кодМнемоническое

правило[17]

Полярность[18]Класс по радикалуMrVw

(Å3)

pIГидрофобность[19]Частота в белках (%)[20]
ГлицинGlyG GGU, GGC, GGA, GGGGlycine Неполярные Алифатические75,067 48 6,06 −0,4 7,03
АланинAlaA GCU, GCC, GCA, GCGAlanine Неполярные Алифатические 89,094 67 6,01 1,8 8,76
ВалинValV GUU, GUC, GUA, GUGValine Неполярные Алифатические 117,148 105 6,00 4,2 6,73
ИзолейцинIleI AUU, AUC, AUAIsoleucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,05 4,5 5,49
ЛейцинLeuL UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUGLeucine Неполярные Алифатические 131,175 124 6,01 3,8 9,68
ПролинProP CCU, CCC, CCA, CCGProline Неполярные Гетероциклические115.132 90 6,30 −1,6 5,02
СеринSerS UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGCSerine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 105,093 73 5,68 −0,8 7,14
ТреонинThrT ACU, ACC, ACA, ACGThreonine Полярные Оксимоноаминокарбоновые 119,119 93 5,60 −0,7 5,53
ЦистеинCysC UGU, UGCCysteine Полярные Серосодержащие 121,154 86 5,05 2,5 1,38
МетионинMetM AUGMethionine Неполярные Серосодержащие 149,208 124 5,74 1,9 2,32
Аспарагиновая

кислота

AspD GAU, GACasparDic acid Полярные заряженные отрицательно 133,104 91 2,85 −3,5 5,49
АспарагинAsnN AAU, AACasparagiNe Полярные Амиды132,119 96 5,41 −3,5 3,93
Глутаминовая

кислота

GluE GAA, GAGgluEtamic acid Полярные заряженные отрицательно 147,131 109 3,15 −3,5 6,32
ГлутаминGlnQ CAA, CAGQ-tamine Полярные Амиды 146,146 114 5,65 −3,5 3,9
ЛизинLysK AAA, AAGbefore LПолярные заряженные положительно 146,189 135 9,60 −3,9 5,19
АргининArgR CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGGaRginine Полярные заряженные положительно 174.203 148 10,76 −4,5 5,78
ГистидинHisH CAU, CACHistidine Полярные

заряженные

положительно

Гетероциклические 155,156 118 7,60 −3,2 2,26
ФенилаланинPheF UUU, UUCFenylalanine Неполярные Ароматические165,192 135 5,49 2,8 3,87
ТирозинTyrY UAU, UACtYrosine Полярные Ароматические 181,191 141 5,64 −1,3 2,91
ТриптофанTrpW UGGtWo rings Неполярные Ароматические,

Гетероциклические

204,228 163 5,89 −0,9 6,73

По радикалу

По функциональным группам

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Аминокислоты:

«Миллеровские» аминокислоты

Основная статья: Эксперимент Миллера — Юри

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также называют аминокислотами:[]

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта[21].

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты[22].

Примечания

  1. ↑ 1 2 Wagner I., Musso H. New Naturally Occurring Amino Acids (нем.) // Angewandte Chemie International Edition in English : magazin. — 1983. — November (Bd. 22, Nr. 11). — S. 816—828. — doi:10.1002/anie.198308161.
  2. ↑ S. Hansen. Entdeckung der Aminosäuren. — 2015. Архивировано 15 июня 2016 года.
  3. ↑ Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
  4. ↑ 1 2 Ernst Schulze (chemist) (англ.) // Wikipedia. — 2019-02-14.
  5. ↑ Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена // Природа. — Наука, 2005. — № 3. — С. 34—43. Архивировано 10 февраля 2018 года.
  6. ↑ 1 2 Anton P. Novikov, Alexey V. Safonov, Konstantin E. German, Mikhail S. Grigoriev. What kind of interactions we may get moving from zwitter to “dritter” ions: C–O⋯Re(O4) and Re–O⋯Re(O4) anion⋯anion interactions make structural difference between L-histidinium perrhenate and pertechnetate (англ.) // CrystEngComm. — 2023-12-01. — ISSN 1466-8033. — doi:10.1039/D3CE01164J. Архивировано 8 декабря 2023 года.
  7. ↑ Helfman, P M; J L Bada. Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1975. — Vol. 72, no. 8. — P. 2891—2894. Архивировано 4 сентября 2017 года.
  8. ↑ CLOOS P; FLEDELIUS C.: Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (1 февраля 2000). Дата обращения: 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.
  9. ↑ J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R—36R. — ISSN 0959-6658. Архивировано 20 августа 2018 года.
  10. ↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514—3526. — ISSN 1742-464X. — doi:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x. Архивировано 15 сентября 2018 года.
  11. ↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317—327. — ISSN 0950-382X. Архивировано 20 августа 2018 года.
  12. ↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1—13. — ISSN 0304-4165. — doi:10.1016/j.bbagen.2005.05.010. Архивировано 5 июля 2018 года.
  13. ↑ Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706—712. — ISSN 1369-5274. — doi:10.1016/j.mib.2005.10.009. Архивировано 20 августа 2018 года.
  14. ↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29—35. — ISSN 1552-4450. — doi:10.1038/nchembio847. Архивировано 20 августа 2018 года.
  15. ↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — doi:10.1186/1745-6150-6-14. Архивировано 15 июня 2018 года.
  16. ↑ 1 2 Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
  17. ↑ Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил Архивная копия от 18 апреля 2018 на Wayback Machine
  18. ↑ 1 2 Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1.
  19. ↑ J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157, вып. 1. — С. 105—132. — ISSN 0022-2836. Архивировано 6 июля 2018 года.
  20. ↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45, вып. D1. — С. D1112—D1116. — ISSN 1362-4962. — doi:10.1093/nar/gkw978. Архивировано 2 июля 2018 года.
  21. ↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200, iss. 12. — ISSN 1521-3935. — doi:10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p.
  22. ↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.

Литература

Ссылки