Валин

Перейти к навигацииПерейти к поиску
Валин
Изображение химической структуры Изображение молекулярной модели
Общие
Систематическое
наименование		 ​(S)​-​2-​амино-​3-​метилбутановая кислота
Сокращения Вал, Val, V
GUU,GUC,GUA,GUG
Хим. формулаHO2CCH(NH2)CH(CH3)2
Рац. формула C5H11NO2
Физические свойства
Молярная масса117,15 г/моль
Плотность1,230 г/см³
Термические свойства
Температура
 • плавления315 °C
Химические свойства
Константа диссоциации кислоты 2,27
9,52
Изоэлектрическая точка 5,96
Классификация
Рег. номер CAS[72-18-4]
PubChem6287, 88733505 и 6971018
Рег. номер EINECS200-773-6
SMILES
 
InChI
 
ChEBI16414 и 57762
ChemSpider6050
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Вали́н (2-амино-3-метилбутановая кислота) — алифатическая α-аминокислота[1], одна из 20 протеиногенных аминокислот, входит в состав практически всех известных белков и незаменимых для человека аминокислот.

Так же как лейцин и изолейцин, валин является аминокислотой с разветвлёнными боковыми цепями. [1] При серповидноклеточной анемии, одна глутаминовая кислота в бета глобине будет заменена на валин.[2] Валин является гидрофобным, в то время как глутаминовая кислота является гидрофильной, это изменение делает гемоглобин склонным к ненормальной агрегации.

История и этимология

Валин был впервые выделен из казеина в 1901 году Эмилем Фишером[3]. Название валин происходит от валериановой кислоты, которая названа в честь растения валериана в котором кислота присутствует в корнях растения[4][5].

Биологическая роль

Как естественный анаболик валин обладает стимулирующим действием, необходим для поддержания нормального обмена в мышцах, головном и спинном мозге, нормальном течение регенерации и поддержании азотистого баланса в организме. Используется мышцами в качестве источника энергии. Улучшает мышечную координацию и понижает чувствительность организма к боли, тепловому и холодовому воздействию, поддерживает уровень серотонина в организме[6].

Необходим для поддержания физиологического уровня миелина в миелиновых оболочках нервов. Блокирует транспорт триптофана через гематоэнцефалический барьер, что может иметь значение в лечении печеночных энцефалопатий, одним из патогенетических механизмов которых является повреждение нейронов избытком триптофана, вызванным уменьшением его катаболизма в печени на фоне гепатита[6].

Взаимосвязь с инсулином

Как и другие аминокислоты с разветвлённой цепью, валин связан с потерей веса и снижением резистентности к инсулину: более высокие уровни валина наблюдаются в крови мышей, крыс и людей, страдающих диабетом[7]. Кормление мышей валиновой диетой в течение одного дня, улучшило чувствительность к инсулину, а кормление в течение одной недели показало значительное снижение уровня глюкозы в крови[8]. У мышей с ожирением и резистентностью к инсулину, вызванной диетой, диета со сниженным уровнем валина и других аминокислот с разветвленной цепью приводит к ожирению и снижению чувствительности к инсулину[9]. Катаболит валина 3-гидроксиизомасляная кислота повышает чувствительность к инсулину у мышей, стимулируя поглощение жирных кислот мышцами и снижение липидов[10]. У людей богатая белком диета снижает уровень глюкозы в крови натощак[11].

Симптомы дефицита и избытка

Недостаток валина ведёт к потере массы, задержке роста, развитию кератозов. У взрослых людей дефицит валина, вызванный недостатком витаминов группы В или полноценных белков сопровождается нарушением координации движений тела и повышением чувствительности кожи к раздражителям. Наблюдается отрицательный азотистый баланс[12].

Наибольшее токсическое действие избыток валина оказывает на центральную нервную систему, что проявляется в виде рвоты, вялости, мышечных подёргиваний, нистагм. Дети отстают в росте и весе, поздно начинают держать голову и сидеть. Без лечения наступает неуклонное снижение интеллекта[12].

Метаболические заболевания

Деградация валина нарушается при следующих метаболических заболеваниях:

Медицинское применение

Валин служит одним из исходных веществ в биосинтезе пантотеновой кислоты и пенициллина. Используется для коррекции дефицита аминокислот, возникшего вследствие привыкания к наркотикам и лекарственным средствам[12].

Показан в следующих случаях:

  • интенсивные физические нагрузки;
  • стресс;
  • депрессия;
  • комплексное лечение рассеянного склероза;
  • реабилитация после операции;
  • СПИД;
  • онкологические заболевания;
  • дефицит белковой пищи;

Содержание в свободном виде в плазме крови, мг/100 мл (мкмоль/л): 2,9 (247,9).

Содержание в суточном количестве мочи, мг (мкмоль): 4,0—6,0 (34,0—51,0).

Суточная потребность валина 10 мг на кг веса тела. Во время физического стресса потребность возрастает до 5—10 грамм в сутки[13]. Приём в виде пищевых добавок обязательно следует сбалансировать с приёмом лейцина и изолейцина[12].

Содержание валина, изолейцина и лейцина в мг на 100 грамм продукта[14]:
Вид продуктаВалинИзолейцинЛейцин
Гречневая крупа590460745
Соя209018102670
Манная крупа490450810
Крупа перловая370330490
Грецкий орех9747671228
Коровье молоко191189283
Творог жирный8386901282
Картофель12286128
Яблоки121319
Гриб подберёзовик54100110
Говядина 1 категории10357821478
Свинина беконная10377991325
Печень телячья112810041626
Яйцо куриное7725971081

Примечания

  1. ↑ 1 2 Юрий Анатольевич Овчинников. Биоорганическая химия. — М.: Просвещение, 1987. — С. 8. — 816 с. Архивировано 31 марта 2022 года.
  2. ↑ Серповидно-клеточная анемия. https://www.msdmanuals.com. Дата обращения: 27 марта 2022. Архивировано 2 ноября 2021 года.
  3. ↑ "Valine". Encyclopædia Britannica Online. Архивировано 31 июля 2011. Дата обращения: 6 декабря 2015. Источник. Дата обращения: 2 мая 2022. Архивировано 31 июля 2011 года.
  4. ↑ Valine. Merriam-Webster Online Dictionary. Дата обращения: 6 декабря 2015. Архивировано 27 ноября 2019 года.
  5. ↑ Valeric acid. Merriam-Webster Online Dictionary. Дата обращения: 6 декабря 2015. Архивировано 27 ноября 2019 года.
  6. ↑ 1 2 Козлов, 2012, с. 57.
  7. ↑ Lynch CJ, Adams SH (December 2014). "Branched-chain amino acids in metabolic signalling and insulin resistance". Nature Reviews. Endocrinology. 10 (12): 723—36. doi:10.1038/nrendo.2014.171. PMC 4424797. PMID 25287287.
  8. ↑ Xiao F, Yu J, Guo Y, Deng J, Li K, Du Y, et al. (June 2014). "Effects of individual branched-chain amino acids on insulin sensitivity and glucose metabolism in mice". Metabolism. 63 (6): 841—50. doi:10.1016/j.metabol.2014.03.006. PMID 24684822.
  9. ↑ Cummings NE, Williams EM, Kasza I, Konon EN, Schaid MD, Schmidt BA, et al. (February 2018). "Restoration of metabolic health by increased amino acid intake". The Journal of Physiology. 596 (4): 623—645. doi:10.1113/JP275075. PMC 5813603. PMID 29266268.
  10. ↑ Jang C, Oh SF, Wada S, Rowe GC, Liu L, Chan MC, et al. (April 2016). "A branched-chain amino acid metabolite drives vascular fatty acid transport and limits insulin resistance". Nature Medicine. 22 (4): 421—6. doi:10.1038/nm.4057. PMC 4949205. PMID 26950361.
  11. ↑ Fontana L, Cummings NE, Arriola Apelo SI, Neuman JC, Kasza I, Schmidt BA, et al. (July 2016). "Branch-Chain Amino Acids Improves Metabolic Health". Cell Reports. 16 (2): 520—530. doi:10.1016/j.celrep.2016.05.092. PMC 4947548. PMID 27346343.
  12. ↑ 1 2 3 4 Козлов, 2012, с. 58.
  13. ↑ Циммерманн М. Лейцин, изолейцин и валин // Микроэлементы в медицины (по Бургерштайну). — Москва, Арнебия: Zimmermann M Burgersteins Mikronährstoffe in der Medizin, 2006. — С. 107—109. — 271 с. — 1000 экз. — ISBN 5—9244—0041—7.
  14. ↑ Скурихин М. И. Химический состав пищевых продуктов. — 2-е. — М.: АГРОПРОМИЗДАТ, 1987. — 358 с. — 39 000 экз.

Литература

  • Козлов В. А. Валин // Протеиногенные кислоты. — Чебоксары, 2012. — С. 55—58. — 138 с. — 500 экз.

Ссылки