Фосфорилирование — процесс переноса остатка фосфорной кислоты от фосфорилирующего агента-донора к субстрату, как правило, катализируемый ферментами и ведущий к образованию сложных эфиров фосфорной кислоты:
- АТФ + R-OH → АДФ + R-OPO3H2
Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций определяет большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс и другие комплексы.
Гликопротеи́ны — двухкомпонентные белки, в которых белковая (пептидная) часть молекулы ковалентно соединена с одной или несколькими группами гетероолигосахаридов. Кроме гликопротеинов существуют также протеогликаны и гликозаминогликаны.
Аспараги́н — амид аспарагиновой кислоты. Одна из 20 наиболее распространённых аминокислот природного происхождения. Их кодоны AAU и AAC.
Аппара́т (ко́мплекс) Го́льджи — мембранная структура эукариотической клетки, органелла, в основном предназначенная для выведения веществ, синтезированных в эндоплазматическом ретикулуме. Аппарат Гольджи назван в честь итальянского учёного Камилло Гольджи, впервые обнаружившего его в 1898 году.
Посттрансляционная модификация — это ковалентная химическая модификация белка после его синтеза на рибосоме. Для многих белков посттрансляционная модификация оказывается завершающим этапом биосинтеза, который является частью процесса экспрессии генов. Наряду с альтернативным сплайсингом посттрансляционные модификации увеличивают разнообразие белков в клетке.
Глики́рование, или неферментативное гликозилирование, — реакция между восстанавливающими углеводами и свободными аминогруппами белков, липидов и нуклеиновых кислот живого организма, протекающая без участия ферментов. Гликирование — это частный случай реакции Майяра. Неферментативное гликозилирование белков является ключевым механизмом повреждения тканей при сахарном диабете.
β-Лист — одна из форм регулярной вторичной структуры белков, немного более редкая, чем альфа-спираль. Бета-листы состоят из бета-цепей (нитей), связанных с боков двумя или тремя водородными связями, образуя слегка закрученные, складчатые листы.
Гликозилтрансферазы — ферменты, переносящие остатки моносахаридов от углевода-донора на молекулу-акцептор, чаще всего спирт.
Пре-B-клеточный рецептор — рецепторный белковый комплекс, который присутствует на плазматической мембране предшественников B-клеток в течение короткого времени и служит сигналом завершения продуктивной соматической рекомбинации генов тяжёлых цепей иммуноглобулинов. Хотя пре-В-клеточный рецептор синтезируется в клетке только в течение короткого промежутка времени, это событие, тем не менее, является важной контрольной точкой в развитии В-лимфоцита. Его присутствие на мембране показывает, что клетки способны синтезировать нормальные тяжёлые цепи иммуноглобулинов, и только такие клетки могут продолжать своё развитие, в противном случае они погибают в результате апоптоза. Синтез пре-B-клеточного рецептора знаменует переход от про-B-клеток к пре-B-клеткам.
Сиаловые кислоты — общее название N- и O-замещённых производных нейраминовой кислоты, моносахарида с девятиатомной углеродной цепью. Наиболее распространённого представителя этого класса — N-ацетилнейраминовую кислоту — также часто называют сиаловой кислотой. Широко распространены в тканях животных, однако встречаются также у растений, грибов и бактерий. Впервые были обнаружены в 1930-е годы Гуннаром Бликсом, Эрнстом Кленком и другими в качестве преобладающих продуктов мягкого кислотного гидролиза гликолипидов мозга и муцинов слюны, от чего и получили своё название. К 1980-м годам были идентифицированы более 30 различных производных НАНК. Другой ряд сиаловых кислот включает в себя метаболиты 2-кето-3-деоксинононовой кислоты (Kdn); с их учётом общее число сиаловых кислот достигает 50.
Гликопротеин-N-ацетилгалактозамин-3-бета-галактозилтрансфераза 1, или C1GALT1, — фермент гликозилтрансфераза, один из основных ферментов, участвующих в O-гликозилировании и синтезе O-протеогликанов и O-гликопротеинов. Продукт гена человека C1GALT1.
Белки́, зая́коренные липи́дами, или липидосвя́занные белки́ — белки клеточной мембраны, ковалентно связанные с липидами клеточной мембраны. Эти липиды вставлены в мембрану бок о бок с хвостами жирных кислот. Белки, заякоренные липидами, могут находиться с любой стороны клеточной мембраны. Таким образом, липид служит своего рода якорем, закрепляющим белок вблизи клеточной мембраны.
АДФ-рибозили́рование — химическая реакция присоединения одного или нескольких остатков АДФ-рибозы к белку. Это обратимая посттрансляционная модификация, которая играет важную роль во многих клеточных процессах, таких как передача сигнала, репарация ДНК, регуляция экспрессии генов и апоптоз. Неправильное АДФ-рибозилирование наблюдается при некоторых формах рака. Многие бактериальные токсины, такие как холерный токсин и дифтерийный токсин, влияют на АДФ-рибозилирование.
N-Гликозилирование — биохимический процесс присоединения олигосахарида гликана, к атому азота, чаще всего — к атому азота N4 аспарагиновых остатков. Этот тип связывания важен как для структуры, так и для функционирования некоторых эукариотических белков. Процесс N-гликозилирования распространён у эукариот, а также активно происходит у архей, но у бактерий встречается редко. Характер N-связанных гликанов, прикрепленных к гликопротеину, определяется белком и клеткой, в которой он экспрессируется. Он также варьируется между биологическими видами. Различные виды организмов синтезируют различные типы N-гликанов.
O-Гликозилирование — биохимическая реакция присоединения молекулы сахара к атому кислорода гидроксильной группы аминокислотного остатка. Обычно присоединение происходит к остаткам серина или треонина. Также соединение может происходить с остатками тирозина у бактерий и с остатками гидроксипролина у растений. O-гликолизирование происходит в аппарате Гольджи у эукариот, а также обнаружено у архей и бактерий.
Фукозилтрансферазы — ферменты, переносящие L-фукозу с субстрата-донора ГДФ-фукозы на субстрат-акцептор. Акцептором может быть другой сахарид, такой как остаток N-ацетилглюкозамина полисахаридной цепи, что приводит к N-гликозилированию, либо белок, что приводит к O-гликозилированию под действием O-фукозилтрансферазы. У млекопитающих существует несколько фукозилтрансфераз, большинство из которых локализуются на мембранах аппарата Гольджи. O-Фукозилтрансферазы находятся на эндоплазматическом ретикулуме (ЭР).
OGT — ген, кодирующий гликозилтрансферазу OGT. Фермент OGT гликозилирует белки, катализируя образование O-гликозидной связи между N-ацетилглюкозамином (GlcNAc) и остатками серина или треонина. В качестве источника GlcNAc-группы фермент OGT использует УДФ-N-ацетилглюкозамин. Среди мишеней фермента OGT — множество различных белков, включая метилтрансферазу MLL5, гистон H2B, тау-белок, корегулятор транскрипции HCFC1, киназы AKT1 и PFKL. Для гена OGT обнаружены альтернативно сплайсированные варианты транскриптов, кодирующие различные изоформы фермента. Одна из изоформ белка OGT локализуется в митохондрии, а две других — в цитоплазме и ядре клетки. У человека ген OGT находится на длинном плече X-хромосомы (Xq13); описано несколько точечных мутаций в гене OGT, которые связывают со слабоумием и задержкой развития. Аминокислотная последовательность белка, кодируемого геном OGT, является высококонсервативной в филогенетическом ряду от червей до человека. Нокаут гена OGT у млекопитающих является эмбриолетальным.
Гликомика — это всестороннее изучение гликомов, включая генетический, физиологический, патологический и другие аспекты. Гликомика — это «систематическое исследование всех структур гликанов представленного типа клетки или организма» и подраздел гликобиологии. Термин «гликомика» образован от химического префикса «глико-» — «сладость» или «сахар», а в части «omics» — в соответствии с правилом о терминологии, установленным геномикой и протеомикой.
Долихолы — натуральные длинноцепочечные изопреноидные спирты, производные полипренолов, от которых отличаются насыщением одной связи. Присутствуют в клетках эукариот и архей. В клетках эукариот распространены преимущественно в мембранах эндоплазматического ретикулума и аппарата Гольджи. Фосфат долихола был открыт в Ливерпульском университете в 1960-х годах, позже были установлены их функции.
