Аминокисло́ты, также аминокарбо́новые кисло́ты, АМК — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот — это углерод (C), водород (H), кислород (O) и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот . Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.
Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций определяет большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс и другие комплексы.
Пепти́ды — семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями −C(O)NH−. Обычно подразумеваются пептиды, состоящие из 
-аминокислот, однако термин не исключает пептидов, полученных из любых других аминокарбоновых кислот.
Проли́н — гетероциклическая иминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного, амина. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата.
Сери́н — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D.
В биологии активный центр — это область фермента, где молекулы субстрата связываются и подвергаются химической реакции. Активный центр состоит из аминокислотных остатков, которые образуют временные связи с субстратом, и остатков, которые катализируют реакцию этого субстрата. Хотя активный центр занимает только ~ 10-20 % от объёма фермента он является наиболее важной частью, поскольку он непосредственно катализирует химическую реакцию. Обычно активный центр состоит из трех-четырех аминокислот, в то время как другие аминокислоты в белке необходимы для поддержания его третичной структуры.
Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.
Коллаге́н — гликопротеин, фибриллярный белок, составляющий основу соединительной ткани организма и обеспечивающий её прочность и эластичность. Коллаген обнаружен у животных; отсутствует у растений, бактерий, вирусов, простейших и грибов. Коллаген — основной компонент соединительной ткани и самый распространённый белок у млекопитающих, составляющий от 25 % до 45 % белков во всём теле. Синтез коллагена очень энергозатратен и происходит только у животных, которые используют кислород. Появление коллагена позволило создать скелет, как внешний, так и внутренний, и резко увеличить размеры животных во время кембрийского взрыва.
Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др.
Углеводоро́дный радика́л (от лат. radix «корень»), также углеводоро́дный оста́ток в химии — группа атомов, соединённая с функциональной группой молекулы. Обычно при химических реакциях радикал переходит из одного соединения в другое без изменения. Но радикал и сам может содержать функциональные группы, поэтому с его «неизменностью» нужно быть осторожным: например, аминокислота аспарагиновая кислота содержит в той части молекулы, которая в общем виде рассматривается как остаток аминокислоты, ещё одну карбоксильную группу. Часто углеводородный радикал называют просто радикал, что может вызвать путаницу с понятием свободного радикала. Некоторые углеводородные радикалы могут также являться функциональными группами, например, фенил (−C6H5), винил (−C2H3) и др. Углеводородными радикалами обычно являются остатки углеводородов, которые входят в состав многих органических соединений.
Вторичная структура — конформационное расположение главной цепи макромолекулы, независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам. В описании вторичной структуры важным является определение водородных связей, которые стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.
Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной активностью.
НАДФH-оксидаза, или NADPH-оксидаза (NOX) — клеточный мембрано-связанный мультимолекулярный ферментный комплекс, локализующийся на плазматической мембране и в некоторых органеллах. Особенно обогащены этим ферментом фагоцитарные клетки, такие как макрофаги. Эти оксидазы участвуют в клеточной противомикробной защитной системе, а также в клеточной пролиферации, дифференцировке и регуляции экспрессии генов. Существует целая группа НАДФH-оксидаз, которые различаются по составу субъединиц, клеточной специфичности, регуляции и другим параметрам.
Аминоацил-тРНК-синтетаза (АРСаза) — фермент (синтетаза), катализирующий образование аминоацил-тРНК в реакции этерификации определённой аминокислоты с соответствующей ей молекулой тРНК. Для каждой протеиногенной аминокислоты существует по меньшей мере одна аминоацил-тРНК-синтетаза.
Биомолекулы — это органические соединения, которые синтезируются живыми организмами. В состав биомолекул включают белки, полисахариды, нуклеиновые кислоты, а также более мелкие компоненты обмена веществ. Как правило, биомолекулы состоят из атомов углерода, водорода, азота, кислорода, фосфора и серы. Другие элементы входят в состав биологически значимых веществ значительно реже.
Семейство белков — это группа эволюционно связанных белков, обладающих гомологичной аминокислотной последовательностью. Этот термин почти синонимичен термину «семейство генов», поскольку, если белки имеют гомологичные аминокислотные последовательности, то и кодирующие их гены также должны проявлять значительную степень гомологии в нуклеотидных последовательностях ДНК. Этот термин не следует путать с термином «семейство» в таксономии видов живых организмов.
Непротеиногенные аминокислоты — аминокислоты, которые не участвуют в биосинтезе белка. Непротеиногенные аминокислоты часто не входят в состав непатогенных и «нормальных» белков человека, не следует их путать с нестандартными аминокислотами, которые образуются непосредственно при синтезе белка или в результате различных ковалентных модификаций молекулярных структур протеиногенных (кодируемых) аминокислот в составе белков, например, гидроксипролина, десмозина или аллизина. Однако они могут входить в состав некоторых небольших молекул или пептидов, синтез которых является нерибосомальным. Химически синтезированные аминокислоты можно назвать неприродными аминокислотами. Многие из них являются токсинами и ингибиторами ферментов разнообразных метаболических реакций. Известно свыше 400 природных аминокислот и, возможно, больше тысячи их комбинаций. Неприродные аминокислоты могут быть синтетически получены из их нативных аналогов с помощью модификаций, таких как алкилирование аминогруппы, замещение боковой цепи, циклизация за счёт удлинения структурных связей и изостерических замен в аминокислотном остове.
Глютелины — группа проламин-подобных белков, присутствующих в семенах некоторых злаков. Наиболее распространённым глютелином является глютенин, который содержится в пшенице.
Бета-шпилька представляет собой простой структурный мотив белка, включающий две бета-нити, которые похожи на шпильку. Мотив состоит из двух смежных по первичной структуре нитей, ориентированных в антипараллельном направлении, связанных короткой петлей из двух-пяти аминокислот. Бета-шпильки могут встречаться изолированно или как часть ряда нитей, связанных водородными связями, которые вместе составляют бета-лист.
Пи-спираль — это тип вторичной структуры, обнаруженной в белках. Открытые кристаллографом Барбарой Лоу в 1952 году и когда-то считавшиеся редкостью, короткие π-спирали обнаруживаются в 15 % известных белковых структур и считаются эволюционной адаптацией, полученной путем вставки одной аминокислоты в α-спираль. Поскольку такие вставки сильно дестабилизируют белковую цепь, образование π-спиралей будет иметь тенденцию быть подверженными эволюционному отбору, если только это не обеспечит некоторые функциональные преимущества для белка. Следовательно, π-спирали обычно находятся рядом с функциональными сайтами белков.