Интегрин бета-5

Перейти к навигацииПерейти к поиску
Интегрин бета-5
Идентификаторы
СимволITGB5 ; FLJ26658
Внешние IDOMIM: 147561 MGI: 96614 HomoloGene: 20511 ChEMBL: 2600 GeneCards: Ген ITGB5
Генная онтология
Функция• receptor activity

• integrin binding

• protein binding
Компонент клетки• plasma membrane

• focal adhesion
• integrin complex
• cell leading edge
• receptor complex
• phagocytic vesicle

• extracellular vesicular exosome
Биологический процесс• antigen processing and presentation of peptide antigen via MHC class I

• antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I, TAP-dependent
• muscle contraction
• cell adhesion
• integrin-mediated signaling pathway
• multicellular organismal development
• extracellular matrix organization

• antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I
Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez369316419
EnsemblENSG00000082781ENSMUSG00000022817
UniProtP18084O70309
RefSeq (мРНК)NM_002213NM_001145884
RefSeq (белок)NP_002204NP_001139356
Локус (UCSC)Chr 3:
124.48 – 124.62 Mb		Chr 16:
33.83 – 33.95 Mb
Поиск в PubMedИскатьИскать

Интегрин бета-5 (β5) — мембранный белок, гликопротеин из надсемейства интегринов, продукт гена ITGB5, бета-субъединица интегрина αVβ5, рецептора для витронектина. Ген был впервые клонирован в 1990 году. [1]

Функции

Интегрин альфа-V/бета-5 (αVβ5) является рецептором для витронектина и в меньшей степени для фибронектина. Распознаёт специфическую аминокислотную последовательность глицин-пролин-аргинин (R-G-D).[2]

Взаимодействует с клеточными белками PTK2,[3] аннексином A5[4] и PAK4.[5]

Структура

Интегрин бета-5 состоит из 776 аминокислот, молекулярная масса белковой части — 88,1 кДа. N-концевой участок (696 аминокислот) является внеклеточным, далее расположен единственный трансмембранный фрагмент и внутриклеточный фрагмент (57 аминокислот). Внеклеточный фрагмент включает 4 повтора, PSI и VWFA домены, до 8 участков N-гликозилирования.

Интегрин бета-5 образует гетеродимерный комплекс, связываясь с альфа-субъединицей альфа-V. Идентичность бета-5 с другим членом семейства бета-интегринов бета-3 составляет 56%, что делает эти два интегрина наиболее близкими друг к другу.

Тканевая специфичность

Интегрин бета-5 широко экспрессирован в различных тканях.

См.также

  • Интегрины

Примечания

  1. ↑ McLean J.W., Vestal D.J., Cheresh D.A., Bodary S.C. cDNA sequence of the human integrin beta 5 subunit (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 1990. — October (vol. 265, no. 28). — P. 17126—17131. — PMID 2211615.
  2. ↑ Uniprot database entry for ITGB5 (accession number P18084). Дата обращения: 13 марта 2012. Архивировано 2 марта 2018 года.
  3. ↑ Eliceiri, Brian P; Puente Xose S., Hood John D., Stupack Dwayne G., Schlaepfer David D., Huang Xiaozhu Z., Sheppard Dean, Cheresh David A. Src-mediated coupling of focal adhesion kinase to integrin alpha(v)beta5 in vascular endothelial growth factor signaling (англ.) // J. Cell Biol.[англ.] : journal. — United States, 2002. — April (vol. 157, no. 1). — P. 149—160. — ISSN 0021-9525. — doi:10.1083/jcb.200109079. — PMID 11927607. — PMC 2173263.
  4. ↑ Cardó-Vila, Marina; Arap Wadih, Pasqualini Renata. Alpha v beta 5 integrin-dependent programmed cell death triggered by a peptide mimic of annexin V (англ.) // Mol. Cell[англ.] : journal. — United States, 2003. — May (vol. 11, no. 5). — P. 1151—1162. — ISSN 1097-2765. — doi:10.1016/S1097-2765(03)00138-2. — PMID 12769841.
  5. ↑ Zhang, Hongquan; Li Zhilun, Viklund Eva-Karin, Strömblad Staffan. P21-activated kinase 4 interacts with integrin alpha v beta 5 and regulates alpha v beta 5-mediated cell migration (англ.) // J. Cell Biol.[англ.] : journal. — United States, 2002. — September (vol. 158, no. 7). — P. 1287—1297. — ISSN 0021-9525. — doi:10.1083/jcb.200207008. — PMID 12356872. — PMC 2173231.

Библиография

  • Sinanan A.C., Machell J.R., Wynne-Hughes G.T., Hunt N.P., Lewis M.P. Alpha v beta 3 and alpha v beta 5 integrins and their role in muscle precursor cell adhesion (англ.) // Biol. Cell[англ.] : journal. — 2008. — August (vol. 100, no. 8). — P. 465—477. — doi:10.1042/BC20070115. — PMID 18282143.
  • Tang S., Gao Y., Ware J.A. Enhancement of endothelial cell migration and in vitro tube formation by TAP20, a novel beta 5 integrin-modulating, PKC theta-dependent protein. (англ.) // J. Cell Biol.[англ.] : journal. — 1999. — Vol. 147, no. 5. — P. 1073—1084. — doi:10.1083/jcb.147.5.1073. — PMID 10579726. — PMC 2169340.
  • Cirulli V., Beattie G.M., Klier G., et al. Expression and function of alpha(v)beta(3) and alpha(v)beta(5) integrins in the developing pancreas: roles in the adhesion and migration of putative endocrine progenitor cells. (англ.) // J. Cell Biol.[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 150, no. 6. — P. 1445—1460. — doi:10.1083/jcb.150.6.1445. — PMID 10995448. — PMC 2150716.
  • Albert M.L., Kim J.I., Birge R.B. alphavbeta5 integrin recruits the CrkII-Dock180-rac1 complex for phagocytosis of apoptotic cells. (англ.) // Nat. Cell Biol. : journal. — 2001. — Vol. 2, no. 12. — P. 899—905. — doi:10.1038/35046549. — PMID 11146654.
  • Zhou M., Graham R., Russell G., Croucher P.I. MDC-9 (ADAM-9/Meltrin gamma) functions as an adhesion molecule by binding the alpha(v)beta(5) integrin. (англ.) // Biochem. Biophys. Res. Commun.[англ.] : journal. — 2001. — Vol. 280, no. 2. — P. 574—580. — doi:10.1006/bbrc.2000.4155. — PMID 11162558.
  • Niu J.K., Zhang W.J., Ye L.Y., Wu L.Q., Zhu G.J., Yang Z.H., Grau G.E., Lou JN. The role of adhesion molecules, alpha v beta 3, alpha v beta 5 and their ligands in the tumor cell and endothelial cell adhesion. (англ.) // Eur J Cancer Prev. : journal. — 2007. — Vol. 16, no. 6. — P. 517—527. — doi:10.1097/CEJ.0b013e3280145c00. — PMID 18090124.

Ссылки