Лакказа

Перейти к навигацииПерейти к поиску
Лакказа
Сайт лакказы, содержащий три атома меди. Медь обозначена коричневым цветом, азот — синим
Сайт лакказы, содержащий три атома меди. Медь обозначена коричневым цветом, азот — синим
Идентификаторы
Шифр КФ1.10.3.2
Номер CAS80498-15-3
Базы ферментов
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
MetaCycmetabolic pathway
KEGGKEGG entry
PRIAMprofile
PDB structuresRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene OntologyAmiGO • EGO
Поиск
PMCстатьи
PubMedстатьи
NCBINCBI proteins
CAS80498-15-3
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Лакказа (EC 1.10.3.2, пара-бензендиол:кислород оксидоредуктаза, п-дифенол оксидаза) — фермент, относящийся к оксидазам. Катализирует ряд реакций окисления ароматических и неароматических соединений. Содержит медь, связанную имидазольными группами гистидина. Встречается во многих микроорганизмах, грибах, растениях[1][2]. Лакказы из различных организмов могут существенно отличаться по своим свойствам.

Лакказа была открыта Х. Ёсидой в 1883 году при исследовании выделений лакового дерева, быстро твердеющих на воздухе[1][2]. Название ферменту было дано позже, в 1894 году, французским биохимиком Габриелем Бертраном, впервые выделившим и очистившим лакказу[1]. Впоследствии было описано и подробно изучено множество различных лакказ из различных источников. Так, по состоянию на 2013 год, у сотен организмов описан и расшифрован ген, отвечающий за лакказу[3].

Каталитические свойства

Типичная катализируемая реакция: 4 молекулы гидрохинона + O2 → 4 молекулы 1,4-бензохинона + 2 H2O.

Типичный реакционный цикл фермента превращает одну молекулу кислорода в две молекулы воды, при этом окисляются 4 молекулы субстрата. В результате реакции некоторые субстраты могут димеризоваться или полимеризоваться. В качестве субстата могут выступать различные фенолы, ароматические амины[англ.] и даже ионы металлов. Окисленные соединения могут выступать в роли посредников и окислять другие соединения. Лакказы имеют низкую субстратную специфичность, что позволяет им окислять разнообразные связи лигнина. Константа Михаэлиса для окисления фенолов и ароматических аминов обычно порядка миллимолей[3].

Структурные свойства

Лакказа относится к семейству оксидаз, содержащих несколько атомов меди[англ.] (англ. multicopper oxidase family). Наиболее близкими к лакказе ферментами являются человеческий церулоплазмин, растительная аскорбатоксидаза[англ.], металлоксидаза дрожжей Fet3p[англ.][3].

Окислительный центр лакказы содержит blue copper-binding site (T1), включающий в себя ион меди, связанный с двумя радикалами гистидина и одним — цистеина, иногда также с одним радикалом метионина. Кислород-редуцирующий центр представляет собой trinuclear copper site (TNC), состоящий из пары антиферромагнитно-соединённых ионов меди, связанных с гистидинами (сайт T3) и из иона меди, связанного с парами гистидин/вода (сайт T2). Электроны из Т1 поступают в Т3 по цистеин-гистидиновому мостику.

Значение в природе

В природе широко распространены лакказы и лакказо-подобные ферменты, которые участвуют в синтезе лигнина у растений, разложении лигнина грибами, в процессах детоксикации, окислительного стресса, в патогенезе растений, в росте и развитии ризоморф, синтезе предшественников меланина и других явлениях[1][2][3]. Лакказы и другие подобные ферментные системы, присутствующие в лучистых грибках, содействуют образованию гумуса и других гумусоподобных веществ[4].

Использование

Лакказы используются в биотехнологических процессах, таких как биоремедиация и детоксикация загрязнённых почв и стоков[1], органический катализ, получение синтетических волокон из древесины[3]. Используются также в пищевой и пивоваренной промышленности для улучшения свойств теста, улучшения вкусовых качеств пива и продления сроков годности соков за счёт торможения процессов окисления полифенолов в них.

Примечания

  1. ↑ 1 2 3 4 5 P. J. STRONG and H. CLAUS. Laccase: A Review of Its Past and Its Future in Bioremediation // Critical Reviews in Environmental Science and Technology. — 2011. — Вып. 41. — С. 373–434. — ISSN 1547-6537. — doi:10.1080/10643380902945706.
  2. ↑ 1 2 3 Christopher F. Thurston. The structure and function of fungal laccases // Microbiology. — 1994. — Т. 140, № 1. — С. 19-26. — doi:10.1099/13500872-140-1-19.
  3. ↑ 1 2 3 4 5 R. H. Kretsinger, V. N. Uversky, E. A. Permyakov. Laccases // Encyclopedia of Metalloproteins. — New York: Springer Science+Business Media, 2013. — С. 1066-1070. — ISBN 978-1-4614-1532-9. — doi:10.1007/978-1-4614-1533-6.
  4. ↑ [dic.academic.ru/dic.nsf/enc_biology/1417 Жизнь растений: в 6-ти томах. — М.: Просвещение. Под редакцией А. Л. Тахтаджяна, главный редактор чл.-кор. АН СССР, проф. А. А. Федоров. 1974.]

Литература

  • Alfred M. Mayera, Richard C. Staples. Laccase: new functions for an old enzyme // Phytochemistry. — 2002. — Т. 60, вып. 6. — С. 551–565. — doi:10.1016/S0031-9422(02)00171-1.
  • Andrzej Leonowicz et al. Fungal laccase: properties and activity on lignin // Journal of Basic Microbiology. — 2001. — Т. 41, вып. 3-4. — С. 185–227. — doi:10.1002/1521-4028(200107)41:3/4<185::AID-JOBM185>3.0.CO;2-T.
  • O. V. Morozova, G. P. Shumakovich, S. V. Shleev, Ya. I. Yaropolov. Laccase-mediator systems and their applications: A review // Applied Biochemistry and Microbiology. — 2007. — Т. 43, вып. 5. — С. 523-535. — ISSN 1608-3024. — doi:10.1134/S0003683807050055.
  • Petri Widsten, Andreas Kandelbauer. Laccase applications in the forest products industry: A review // Enzyme and Microbial Technology. — 2008. — Т. 42, вып. 4. — С. 293–307. — doi:10.1016/j.enzmictec.2007.12.003.
  • Jones, Stephen M.; Solomon, Edward I.  (2015). Electron transfer and reaction mechanism of laccases. Cellular and Molecular Life Sciences, 72(5), 869–883. doi:10.1007/s00018-014-1826-6