Компьютерная модель панкреатической липазы (PLRP2) морской свинки.
Липа́зы, иногда Стеапсин[] — ферменты класса гидролаз, которые катализируют расщепление липидов в ходе обменных процессов в организме[1][2]. У человека имеются панкреатическая, гормончувствительная и другие липазы[2].
Большинство липаз действует на специфический фрагмент глицеринового скелета в липидном субстрате (A1, A2 или A3).
Липаза вместе с желчью[] расщепляет жиры и жирные кислоты, а также жирорастворимые витамины A, D, E, K, обращая их в энергию теплопродукции.
Липопротеинлипаза расщепляет липиды (триглицериды) в составе липопротеинов крови и обеспечивает таким образом доставку жирных кислот к тканям организма.
Зарегистрирована[] в качестве пищевой добавки E1104[].
Диагностическое значение
Активность липазы[] в сыворотке крови может резко повышаться при заболеваниях поджелудочной железы, особенно при остром панкреатите, при хронических заболеваниях желчных путей, при пептической язве, перфорирующей в поджелудочную железу. Снижаться активность липазы может при кистозном фиброзе поджелудочной железы.
↑ 12Липазы / Левчук Т. П., Могилевский Г. М. // Большая медицинская энциклопедия : в 30 т. / гл. ред. Б. В. Петровский. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1980. — Т. 13 : Ленин и здравоохранение — Мединал. — 552 с. : ил.
Литература
Литература на русском языке
С. К. Антонова, Л. М. Воробьёва, А. Д. Климова, Л. Л. Петрова, Л. В. Труфанова, Е. И. Таксанова. 2003 г. Руководство к практическим занятиям по биохимии.
Литература на английском языке[]
Afonso, C. L., E. R. Tulman, Z. Lu, E. Oma, G. F. Kutish, and D. L. Rock. 1999. The genome of Melanoplus sanguinipes entomopoxvirus. J Virol 73:533-52.
Brady, L., A. M. Brzozowski, Z. S. Derewenda, E. Dodson, G. Dodson, S. Tolley, J. P. Turkenburg, L. Christiansen, B. Huge-Jensen, L. Norskov, and et al. 1990. A serine protease triad forms the catalytic centre of a triacylglycerol lipase. Nature 343:767-70.
Carriere, F., C. Withers
urgh, A. Roussel, C. Cambillau, and R. Verger. 1998. Structural basis for the substrate selectivity of pancreatic lipases and some related proteins. Biochim Biophys Acta 1376:417-32.
Diaz, B. L., and J. P. Arm. 2003. Phospholipase A(2). Prostaglandins Leukot Essent Fatty Acids 69:87-97.
Egmond, M. R., and C. J. van Bemmel. 1997. Impact of Structural Information on Understanding of Lipolytic Function, p. 119—129, Methods in Enzymology vol. 284.
Gilbert B, Rouis M, Griglio S, de Lumley L, Laplaud P. 2001. Lipoprotein lipase (LPL) deficiency: a new patient homozygote for the preponderant mutation Gly188Glu in the human LPL gene and review of reported mutations: 75 % are clustered in exons 5 and 6. Ann Genet 44(1):25-32.
Girod, A., C. E. Wobus, Z. Zadori, M. Ried, K. Leike, P. Tijssen, J. A. Kleinschmidt, and M. Hallek. 2002. The VP1 capsid protein of adeno-associated virus type 2 is carrying a phospholipase A2 domain required for virus infectivity. J Gen Virol 83:973-8.
Goni FM, Alonso A. 2002 Sphingomyelinases: enzymology and membrane activity. FEBS Lett. 531(1):38-46.
Heikinheimo, P., A. Goldman, C. Jeffries, and D. L. Ollis. 1999. Of barn owls and bankers: a lush variety of alpha/beta hydrolases. Structure Fold Des 7:R141-6.
Lowe, M. E. 1992. The catalytic site residues and interfacial binding of human pancreatic lipase. J Biol Chem 267:17069-73.
Schrag, J. D., and M. Cygler. 1997. Lipases and alpha/beta hydrolase fold. Methods in Enzymology 284:85-107.
Spiegel, S., D. Foster, and R. Kolesnick. 1996. Signal transduction through lipid second messengers. Curr Opin Cell Biol 8:159-67.
Svendsen, A. 2000. Lipase protein engineering. Biochim Biophys Acta 1543:223-238.
Tjoelker, L. W., C. Eberhardt, J. Unger, H. L. Trong, G. A. Zimmerman, T. M. McIntyre, D. M. Stafforini, S. M. Prescott, and P. W. Gray. 1995. Plasma platelet-activating factor acetylhydrolase is a secreted phospholipase A2 with a catalytic triad. J Biol Chem 270:25481-7.
Winkler, F. K., A. D’Arcy, and W. Hunziker. 1990. Structure of human pancreatic lipase. Nature 343:771-4.
Withers-Martinez, C., F. Carriere, R. Verger, D. Bourgeois, and C. Cambillau. 1996. A pancreatic lipase with a phospholipase A1 activity: crystal structure of a chimeric pancreatic lipase-related protein 2 from guinea pig. Structure 4:1363-74.
Липопротеинлипаза — фермент, относящийся к классу липаз. ЛПЛ расщепляет триглицериды самых крупных по размеру и богатых липидами липопротеинов плазмы крови — хиломикронов и липопротеинов очень низкой плотности ). ЛПЛ регулирует уровень липидов в крови, что определяет её важное значение в атеросклерозе.
KRAS — протоонкоген, представитель семейства белков Ras. Белок KRAS представляет собой ГТФазу и является компонентом многих путей передачи сигнала. KRAS имеет изопрениловую группу на С-конце и обычно связан с клеточными мембранами.
Ku80 — белок, закодированный у человека геном XRCC5. Вместе с белком Ku70 белок Ku80 образует гетеродимер, связывающийся с концами двунитевых разрывов в ДНК, и требуется для репарации ДНК путём негомологичного соединения концов (NHEJ). Также белок Ku требуется для V(D)J рекомбинации, которая использует путь NHEJ для создания разнообразия антиген-связывающих центров антител в иммунной системе млекопитающих.
Пластоцианиновое/азуриновое семейство медьсвязывающих белков — семейство маленьких белков способных связывать один атом меди и характеризуемых сильным поглощением с пиком в области 600 нм, благодаря чему в восстановленном состоянии обычно окрашены в ярко-голубой цвет. Самые известные из членов этого класса белков — растительные пластоцианины, маленькие водорастворимые белки хлоропластов, переносящие электрон с цитохрома f, и состоящие в дальнем родстве с бактериальными белками азуринами, которые обмениваются электронами с цитохромом c551. В это же семейство включают белок амицианин из таких бактерий как Methylobacterium extorquens или Paracoccus versutus, способных расти на метиламине; аурацианины A и B из Chloroflexus aurantiacus; голубой медьсодержащий протеин из Alcaligenes faecalis; купредоксин из очистков Cucumis sativus (огурца); кузацианин из огурца; галоцианин, мембраносвязанный белок из Natronomonas pharaonis, псевдоазурин из Pseudomonas; рустицианин из Thiobacillus ferrooxidans; стеллацианин из Rhus vernicifera ; умецианин из корней Armoracia rusticana (хрен); и аллерген Ra3 из амброзии. Этот содержащийся в пыльце белок эволюционно близок перечисленным выше полипептидам, но по-видимому потерял способность связывать медь. Хотя в первичной структуре всех этих белков наблюдается заметное расхождение, участок связывания меди остаётся крайне консервативным.
Гуанидин нуклеотид связывающая субъединица бета-2 также известная как Рецептор для активаци C 1 или RACK1 — белок массой 32 кДа, кодируемый у человека геном GNB2L1 .
Белок митотической контрольной точки сборки веретена деления MAD2A — белок, кодируемый у человека геном MAD2L1 .
Белок митотической контрольной точки сборки веретена деления MAD2B — белок, кодируемый у человека геном MAD2L2 .
Кальций-зависимая фосфолипаза A2 5-й группы — фермент фосфолипаза A2, кодируемая у человека геном PLA2G5.
SIGLEC5 — белок, молекула клеточной адгезии. Взаимодействует с сиаловыми кислотами. Продукт гена человека SIGLEC1.
SIGLEC7 — белок, молекула клеточной адгезии. Взаимодействует с сиаловыми кислотами. Продукт гена человека SIGLEC7.
Мембрано-ассоциированная фосфолипаза A2 — фермент фосфолипаза A2, кодируемая у человека геном PLA2G2A.
Гликозилфосфатидилинозитол-заякоренный белок, связывающий липопротеины высокой плотности, тип 1, GPIHBP1 — белок, взаимодействующий с липопротеинами высокой плотности, продукт гена человека GPIHBP1.
MSR1 — мембранный белок, скавенджер-рецептор макрофагов, продукт гена MSR1.
RAF1, или c-RAF — цитозольная серин/треониновая протеинкиназа семейства MAP3K. Продукт гена RAF1. Является частью сигнального пути ERK1/2 в качестве митоген-активируемой протеинкиназы MAP3K, которая действует ниже по каскаду семейства мембрано-связанных ГТФаз Ras. Raf1 — член семейства серин/треониновых протеинкиназ Raf.
Гай Додсон (англ. Guy Dodson; 13 января 1937, Палмерстон-Норт, Новая Зеландия—24 декабря 2012, Йорк, Великобритания) — биохимик, специалист по кристаллографии белка. Основатель лабораторий структурной биологии в Университете Йорка и в Национальном институте медицинских исследований (NIMR).
Зависимая от солей желчных кислот липаза (BSDL), также известная как липаза карбоксильного эфира (CEL), представляет собой фермент, вырабатываемый поджелудочной железой взрослого человека и помогающий переваривать жиры. Липаза, стимулированная солями желчных кислот (BSSL), представляет собой эквивалент фермента, обнаруженного в грудном молоке. BSDL был обнаружен в секрете поджелудочной железы всех видов, у которых его искали. BSSL, первоначально обнаруженный в молоке людей и различных других приматов, с тех пор был обнаружен в молоке многих животных, включая собак, кошек, крыс и кроликов.
Моноацилглицероллипаза, также известная как МАГ липаза, ацилглицероллипаза, МАГЛ,МГЛ или МГЛЛ является ферментом, который, в организме человека, кодируются геном Mgll. МГЛ является 33-кДа мембраносвязанным членом суперсемейства сериновых гидролаз и содержит классическую консенсусную последовательность GXSXG, общую для большинства сериновых гидролаз. Каталитическая триада фермента идентифицирована как Ser122, His269 и Asp239.
Гормон-чувствительная липаза, также ранее известная как гидролаза холестерилового эфира(СЕН), иногда называемая триацилглицероллипаза, — разновидность липаз, является ферментом, который, в организме человека, кодируется геном LIPE.
Желудочная липаза, также известная как LIPF, представляет собой ферментативный белок, который у человека кодируется геном LIPF.
Нектин-2 — мембранный белок, нектин группы молекул клеточной адгезии, гликопротеин суперсемейства иммуноглобулинов, продукт гена человека NECTIN2.
Эта страница основана на статье Википедии. Текст доступен на условиях лицензии CC BY-SA 4.0; могут применяться дополнительные условия. Изображения, видео и звуки доступны по их собственным лицензиям.
