Протео́мика — область молекулярной биологии, посвящённая идентификации и количественному анализу белков. Термин «протеомика» был предложен в 1997 году. Совокупность всех белков клетки называют протеомом.
Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций определяет большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс и другие комплексы.
Протеасо́ма — многобелковый комплекс, разрушающий ненужные или дефектные белки при помощи протеолиза до коротких пептидов. Эти пептиды затем могут быть расщеплены до отдельных аминокислот. Протеасомы присутствуют в клетках эукариот, архей и некоторых бактерий. В эукариотических клетках протеасомы содержатся и в ядре, и в цитоплазме. Деградация 80—90 % внутриклеточных белков происходит при участии протеасомы. Для того чтобы белок-мишень расщепился протеасомой, он должен быть помечен путём присоединения к нему маленького белка убиквитина. Реакция присоединения убиквитина катализируется ферментами убиквитинлигазами. Присоединение первой молекулы убиквитина к белку служит для убиквитинлигаз сигналом для дальнейшего присоединения молекул убиквитина. В результате к белку оказывается присоединена полиубиквитиновая цепь, которая связывается с протеасомой и обеспечивает расщепление белка-мишени. В целом вся эта система получила название убиквитин-зависимой деградации белка.
Убиквити́н — небольшой консервативный белок эукариот, участвующий в регуляции процессов внутриклеточной деградации других белков, а также в модификации их функций. Он присутствует почти во всех тканях многоклеточных эукариот, а также у одноклеточных эукариотических организмов. Убиквитин был открыт в 1975 году Гидеоном Голдштейном с соавторами и охарактеризован в 70—80-х годах XX века. В геноме человека есть четыре гена, кодирующих убиквитин: UBB, UBC, UBA52 и RPS27A.
Убиквитинлигаза — фермент-лигаза, ковалентно присоединяющий убиквитин к белку-мишени изопептидной связью. Убиквитинлигазы являются частью системы убиквитинопосредованного распада белка в протеасомах. Известно, что протеасома расщепляет не любые белки, а только те, которые были «помечены» убиквитином. Убиквитинлигазы специфично узнают белки-субстраты и участвуют в их полиубиквитинировании, которое, в конечном счёте, приводит к деградации последних в протеасомах. Кроме этого, убиквитинлигазы осуществляют и другие модификации белков убиквитином, такие как моноубиквитинирование и мультиубиквитинирование, которые имеют регуляторное значение. В геноме человека обнаружено более 500 генов убиквитинлигаз.
Белки теплового шока — это класс функционально сходных белков, экспрессия которых усиливается при повышении температуры или при других стрессирующих клетку условиях.
Иммунопреципита́ция — метод выделения белка из сложных смесей, таких как клеточные лизаты, сыворотки и тканевые гомогенаты, при помощи специфичных к белку антител. Иммунопреципитация позволяет детектировать изменения экспрессии белка, характеризовать белки, с которыми исследуемый белок образует комплекс, выявлять сайты связывания белка с нуклеиновыми кислотами.
Сигнальный путь Wnt — один из внутриклеточных сигнальных путей животных, регулирующий эмбриогенез, дифференцировку клеток и развитие злокачественных опухолей.
Экзосо́ма (ко́мплекс), или PM/Scl-ко́мплекс — мультибелковый комплекс, способный к разрушению различных типов молекул РНК. Экзосомы имеются у эукариот и архей, в то время как у бактерий сходные функции выполняет более просто устроенный комплекс — деградосома.
Убиквитин-лигаза белка Е3 Topors является ферментом, который у человека кодируется геном TOPORS . Этот ген кодирует ядерный белок, богатый серином и аргинином и содержит домен цинкового пальца RING-типа. Он сильно выражен в семенниках и функционирует в качестве убиквитин-лигазы белка E3. Мутации в этом гене связаны с пигментным ретинитом типа 31. Альтернативные варианты сплайсинга, кодирующих различные изоформы, были характерны и для этого локуса.
Белок ретинобластомы — белок супрессора опухоли, дисфункционального при некоторых тяжелых формах рака. Одной из функций pRb является предотвращение прогрессии чрезмерного роста клеток путём ингибирования клеточного цикла, пока клетки не будут готовы к делению. Когда клетка готова к делению, pRb фосфорилируется, становится неактивным и позволяет прогрессировать клеточному циклу. Он также рекрутёр нескольких ферментов ремоделирования хроматина, таких как метилазы и ацетилазы.
Кулли́ны — семейство гидрофобных белков, служащих скэффолдом для убиквитинлигаз (E3). Все эукариоты, как представляется, имеют куллины. Они в сочетании с RING-белками образуют куллин-RING убиквитинлигазы (CRL), которые весьма разнообразны и играют роль во многих клеточных процессах, например, протеолизе, эпигенетической регуляции, работе иммунитета растений, опосредованного салициловой кислотой.
Куллин 4A — белок, кодируемый у человека геном CUL4A . CUL4A принадлежит к куллиновому семейству белков убиквитинлигазы и высоко гомологичен белку CUL4B. CUL4A регулирует многочисленные ключевые процессы, такие как репарация ДНК, ремоделирование хроматина, сперматогенеза, кроветворения и митотического клеточного цикла. В результате CUL4A был вовлечен в несколько раковых заболеваний и в патогенез некоторых вирусов, включая ВИЧ.
Куллин 1, известный также как CUL1 — человеческий белок и ген семейства куллинов.
CDCP1 — мембранный белок, регулятор клеточной адгезии. Продукт гена человека CDCP1.
MAP1LC3A — белок клеточной системы аутофагии, продукт гена человека MAP1LC3A. Является ортологом белка дрожжей Atg8.
Дегро́н — часть молекулы белка, которая регулирует скорость его разрушения (протеолиза). Известные на данный момент дегроны представляют собой короткие аминокислотные последовательности, структурные мотивы или экспонированные из белковой глобулы аминокислотные остатки, располагающиеся в любом участке аминокислотной цепочки. Некоторые белки содержат несколько дегронов. Дегроны выявлены у белков разнообразных организмов, начиная от N-концевых дегронов дрожжей и кончая последовательностью PEST в орнитиндекарбоксилазе мыши. Дегроны также были выявлены в белках прокариот.
CD146, это белок с массой 113kDa, называемый также MCAM или MUC18, который был впервые обнаружен в 1987 году как опухолевый антиген гликопротеин MUC18. В связи с высокой гомологией последовательности MUC18 с молекулами клеточной адгезии (CAM), этому антигену было дано название — Mel-CAM или MCAM. CD146 является белковым маркером эндотелиальных клеток, которыми выстланы сосуды. Продемонстрировано участие CD146 в регуляции ангиогенеза, проницаемости сосудов и трансмиграции лейкоцитов. Обнаружен этот белок и в некоторых других клетках, например в мезенхимальных стволовых клетках.
Комбинированная молекула выборочного протеолиза белка — комбинированная молекула имеющая два фрагмента, соединённых линкером, и активирующая выборочный протеолиз целевого белка. Первый фрагмент такой молекулы является лигандом целевого белка, а второй фрагмент лигандом фермента убиквитинлигаза Е3. Такая комбинированная молекула сближает, притягивает целевой белок к убиквитинлигазе Е3. Использование убиквитинлигаз Е3 позволяет подвергнуть целевой белок убиквитилированию и протеасомной деградации.
Убиквитин карбокси-концевая гидролаза L1 представляет собой деубиквитинирующий фермент.