Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций определяет большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс и другие комплексы.
Гликопротеи́ны — двухкомпонентные белки, в которых белковая (пептидная) часть молекулы ковалентно соединена с одной или несколькими группами гетероолигосахаридов. Кроме гликопротеинов существуют также протеогликаны и гликозаминогликаны.
G-белки — это семейство белков, относящихся к ГТФазам и функционирующих в качестве вторичных посредников во внутриклеточных сигнальных каскадах. G-белки названы так, поскольку в своём сигнальном механизме они используют замену GDP на GTP как молекулярный функциональный «выключатель» для регулировки клеточных процессов.
К мембранным белкам относятся белки, которые встроены в клеточную мембрану или мембрану клеточной органеллы или ассоциированы с таковой. Около 25 % всех белков являются мембранными.
LAMP2 — один из важнейших гликопротеинов лизосомальной мембраны. Вместе с другим гомологичным белком LAMP1 составляет около 50 % от всех белков мембраны лизосом. Наличие этих белков считается структурным определением лизосом как внутриклеточных органелл.
В биохимии и фармакологии лиганд — это химическое соединение, которое образует комплекс с той или иной биомолекулой и производит, вследствие такого связывания, те или иные биохимические, физиологические или фармакологические эффекты. В случае связывания лиганда с белком лиганд обычно является малой сигнальной молекулой, связывающейся со специфическим участком связывания на белке-мишени. В случае связывания лиганда с ДНК лиганд обычно также является малой молекулой или ионом, или белком который связывается с двойной спиралью ДНК.
Гомеодомен — это структурный домен белков, связывающих ДНК или РНК, широко распространенный среди факторов транскрипции. Домен состоит из 60 остатков аминокислот, и образует структуру спираль-поворот-спираль, в которой альфа-спирали связаны короткими петлевыми участками. Две спирали на N-конце являются антипараллельными, и длиннее спирали на C-конце, которая перпендикулярна осям N-концевым петлям. Непосредственно С-концевая спираль взаимодействует с ДНК. Укладка доменов белков по типу гомеодомена встречается исключительно у эукариот, но гомологична белкам фага лямбда, которые изменяют экспрессию генов прокариот. У эукариот гомеодомены индуцируют дифференцировку клеток, запуская каскады генов, необходимых для образования тканей и органов.
Выра́внивание после́довательностей — биоинформатический метод, основанный на размещении двух или более последовательностей мономеров ДНК, РНК или белков друг под другом таким образом, чтобы легко увидеть сходные участки в этих последовательностях. Сходство первичных структур двух молекул может отражать их функциональные, структурные или эволюционные взаимосвязи. Выровненные последовательности оснований нуклеотидов или аминокислот обычно представляются в виде строк матрицы. Добавляются разрывы между основаниями таким образом, чтобы одинаковые или похожие элементы были расположены в следующих друг за другом столбцах матрицы.
β-Лист — одна из форм регулярной вторичной структуры белков, немного более редкая, чем альфа-спираль. Бета-листы состоят из бета-цепей (нитей), связанных с боков двумя или тремя водородными связями, образуя слегка закрученные, складчатые листы.
Предсказа́ние структу́ры белка́ — направление молекулярного моделирования, предсказание по аминокислотной последовательности трёхмерной структуры белка. Данная задача является одной из самых важных целей биоинформатики и теоретической химии. Данные, полученные при помощи предсказания, применяются в медицине и биотехнологии при создании новых ферментов. Для лучших результатов сочетают несколько программ и методов.
Простра́нственное выра́внивание — способ установления гомологии между двумя или более полимерными структурами на основании их трёхмерной структуры. Этот процесс обычно применяется к третичной структуре белков, но может также использоваться и для больших молекул РНК. В противоположность простому наложению структур, когда известно по крайней мере несколько эквивалентных аминокислотных остатков, пространственное выравнивание не требует никаких предварительных данных, кроме координат атомов.
Белок-белковые взаимодействия (ББВ) — обладающие высокой специфичностью физические контакты между двумя и более белками. Эти контакты образуются в результате биохимических событий с помощью электростатических взаимодействий, в том числе гидрофобного эффекта.
Суперсемейство белков — это наиболее крупная единица группировки белков, для которых может быть предположено наличие общего эволюционного предка. Обычно суперсемейство объединяется по принципу сходства вторичных и третичных структур белков, входящих в него и по принципу сходства механизма действия белков, несмотря на то, что сходства аминокислотных последовательностей в пределах суперсемейства может не наблюдаться и чаще всего не наблюдается. Суперсемейства обычно содержат несколько семейств белков, которые проявляют сходство аминокислотных последовательностей внутри семейств, но не между семействами. Термин «клан белков» часто применяется по отношению к суперсемействам протеаз, на основании классификации MEROPS.
Семейство белков — это группа эволюционно связанных белков, обладающих гомологичной аминокислотной последовательностью. Этот термин почти синонимичен термину «семейство генов», поскольку, если белки имеют гомологичные аминокислотные последовательности, то и кодирующие их гены также должны проявлять значительную степень гомологии в нуклеотидных последовательностях ДНК. Этот термин не следует путать с термином «семейство» в таксономии видов живых организмов.
Pfam — база данных семейств белковых доменов. Каждое семейство в ней представлено множественным выравниванием фрагментов белковых последовательностей и скрытой марковской моделью (HMM). На март 2021 года в Pfam содержалось 19 179 записей (семейств), объединённых в 645 кланов.
Интегральный мембранный белок — один из типов мембранных белков, которые прочно связаны с цитоплазматической мембраной (интегрированы). Они составляют значительную часть белков, закодированных в геноме любого организма. Интегральные белки могут быть погружены в мембрану полностью, а иногда даже пронизывают её насквозь. В этом смысле, все трансмембранные белки являются интегральными белками, но не все интегральные — трансмембранными. Связь интегральных белков с мембранными липидами очень прочна и определяется главным образом гидрофобными взаимодействиями.
Гомологи́чная рекомбина́ция, или о́бщая рекомбина́ция, — тип генетической рекомбинации, во время которой происходит обмен нуклеотидными последовательностями между двумя похожими или идентичными хромосомами. Это наиболее широко используемый клетками способ устранения двух- или однонитевых повреждений ДНК. Гомологичная рекомбинация также создаёт разнообразие комбинаций генов во время мейоза, обеспечивающих высокий уровень наследственной изменчивости, что, в свою очередь, позволяет популяции лучше адаптироваться в ходе эволюции. Различные штаммы и виды бактерий и вирусов используют гомологичную рекомбинацию в процессе горизонтального переноса генов.
Мультибелковый комплекс представляет собой группу, состоящую из двух или более связанных полипептидных цепей. Различные полипептидные цепи могут иметь разнообразные функции. Мультибелковый комплекс отличается от мультиферментного полипептида, тем, что в последнем многочисленные каталитические домены находятся в одной полипептидной цепи.
Fez-подобные белки — семейство белков эукариотических организмов, которое, как полагают, вовлечено в процессы роста аксонов нейронов и образования пучков нервных волокон. N-конец аминокислотной последовательности этих белков менее эволюционно консервативен, чем C-конец, и обладает высокой кислотностью.
Бета-спираль — это тандемная структура повтора белка, образованная объединением параллельных бета-цепей в спиральном узоре с двумя или тремя гранями. Бета-спираль — это тип соленоидного белкового домена. Структура стабилизируется межцепочечными водородными связями, белок-белковыми взаимодействиями, а иногда и связанными ионами металлов. Идентифицированы как левозакрученная, так и правозакрученная бета-спирали. Двухцепочечные бета-спирали также являются очень частой особенностью белков и обычно синонимичны укладке «Желейного рулета»