Триптаза

Перейти к навигацииПерейти к поиску
Триптаза
Тетрамер альфа-1-триптазы человека
Тетрамер альфа-1-триптазы человека
Идентификаторы
Шифр КФ3.4.21.59
Номер CAS97501-93-4
Базы ферментов
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
MetaCycmetabolic pathway
KEGGKEGG entry
PRIAMprofile
PDB structuresRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Gene OntologyAmiGO • EGO
Поиск
PMCстатьи
PubMedстатьи
NCBINCBI proteins
CAS97501-93-4
Логотип Викисклада Медиафайлы на Викискладе

Триптаза (Шифр КФ 3.4.21.59) — фермент, сериновая протеаза, локализующаяся в тучных клетках, маркёр активации тучных клеток[1][2][3][4][5].

В клинике

Нормальный уровень триптазы в сыворотке крови менее 11,5 нг/мл[6]. Повышенная концентрация сывороточной триптазы может наблюдаться при анафилактической или похожих реакциях. Триптаза, как правило, с меньшей вероятностью повышается в случае аллергических реакций на продукты, в отличие от других типов аллергии. Повышенная сывороточная триптаза также может предполагать эозинофильный лейкоз, вызванный мутациями с образованием синтетического гена FIP1L1-PDGFRA, либо системный мастоцитоз[7][8].

Физиология

Триптаза играет роль в аллергической реакции и, возможно, является митогеном для линий фибробластов. Это фермент с аллостерической регуляцией активности[9].

В патологии

Клетки Клара также содержат триптазу, которая, как считается, отвечает за расщепление гемагглютинина вируса гриппа типа А, который в результате активируется и приводит к симптомам гриппа[10]. Триптаза мыши MCP6 играет роль в хронической инфекции паразитарным Trichinella spiralis[11].

Гены триптаз

У человека продукты следующих генов обладают триптазной активностью:

Ген человекаФермент
TPSAB1Триптаза альфа-1
TPSAB1Триптаза бета-1
TPSB2Триптаза бета-2
TPSD1Триптаза дельта
TPSG1Триптаза гамма
PRSS22Триптаза эпсилон

У мыши продукты следующих генов обладают триптазной активностью:

Ген мышиФермент
MCP-6 Триптаза MCP-6
MCP-7 Триптаза MCP-7

Примечания

  1. Tanaka T., McRae B. J., Cho K., Cook R., Fraki J. E., Johnson D. A., Powers J. C. Mammalian tissue trypsin-like enzymes. Comparative reactivities of human skin tryptase, human lung tryptase, and bovine trypsin with peptide 4-nitroanilide and thioester substrates (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1983. — November (vol. 258, no. 22). — P. 13552—13557. — PMID 6358206. Архивировано 14 октября 2019 года.публикация в открытом доступе
  2. Vanderslice P., Ballinger S. M., Tam E. K., Goldstein S. M., Craik C. S., Caughey G. H. Human mast cell tryptase: multiple cDNAs and genes reveal a multigene serine protease family (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1990. — May (vol. 87, no. 10). — P. 3811—3815. — doi:10.1073/pnas.87.10.3811. — PMID 2187193. — PMC 53993.публикация в открытом доступе
  3. Kido H., Fukusen N., Katunuma N. Chymotrypsin- and trypsin-type serine proteases in rat mast cells: properties and functions (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics[англ.] : journal. — Elsevier, 1985. — June (vol. 239, no. 2). — P. 436—443. — doi:10.1016/0003-9861(85)90709-X. — PMID 3890754.публикация с закрытым доступом — за платной стеной
  4. Cromlish J. A., Seidah N. G., Marcinkiewicz M., Hamelin J., Johnson D. A., Chrétien M. Human pituitary tryptase: molecular forms, NH2-terminal sequence, immunocytochemical localization, and specificity with prohormone and fluorogenic substrates (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 1987. — January (vol. 262, no. 3). — P. 1363—1373. — PMID 3543004.публикация в открытом доступе
  5. Harvima I. T., Schechter N. M., Harvima R. J., Fräki J. E. Human skin tryptase: purification, partial characterization and comparison with human lung tryptase (англ.) // Biochimica et Biophysica Acta[англ.] : journal. — 1988. — November (vol. 957, no. 1). — P. 71—80. — doi:10.1016/0167-4838(88)90158-6. — PMID 3140898.публикация с закрытым доступом — за платной стеной
  6. Mayo Clinic > Test ID: FFTRS91815, Tryptase (недоступная ссылка)
  7. Vega F., Medeiros L. J., Bueso-Ramos C. E., Arboleda P., Miranda R. N. Hematolymphoid neoplasms associated with rearrangements of PDGFRA, PDGFRB, and FGFR1 (англ.) // American Journal of Clinical Pathology[англ.] : journal. — 2015. — September (vol. 144, no. 3). — P. 377—392. — doi:10.1309/AJCPMORR5Z2IKCEM. — PMID 26276769. Архивировано 18 февраля 2019 года.
  8. Valent P., Akin C., Hartmann K., Nilsson G., Reiter A., Hermine O., Sotlar K., Sperr W. R., Escribano L., George T. I., Kluin-Nelemans H. C., Ustun C., Triggiani M., Brockow K., Gotlib J., Orfao A., Schwartz L. B., Broesby-Olsen S., Bindslev-Jensen C., Kovanen P. T., Galli S. J., Austen K. F., Arber D. A., Horny H. P., Arock M., Metcalfe D. D. Advances in the Classification and Treatment of Mastocytosis: Current Status and Outlook toward the Future (англ.) // Cancer Research[англ.] : journal. — American Association for Cancer Research[англ.], 2017. — March (vol. 77, no. 6). — P. 1261—1270. — doi:10.1158/0008-5472.CAN-16-2234. — PMID 28254862. — PMC 5354959.
  9. Selwood T., Jaffe E. K. Dynamic dissociating homo-oligomers and the control of protein function (англ.) // Archives of Biochemistry and Biophysics[англ.] : journal. — Elsevier, 2012. — March (vol. 519, no. 2). — P. 131—143. — doi:10.1016/j.abb.2011.11.020. — PMID 22182754. — PMC 3298769.публикация в открытом доступе
  10. Taubenberger J. K. Influenza virus hemagglutinin cleavage into HA1, HA2: no laughing matter (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America. — 1998. — August (vol. 95, no. 17). — P. 9713—9715. — doi:10.1073/pnas.95.17.9713. — PMID 9707539. — PMC 33880.
  11. Shin K., Watts G. F., Oettgen H. C., Friend D. S., Pemberton A. D., Gurish M. F., Lee D. M. Mouse mast cell tryptase mMCP-6 is a critical link between adaptive and innate immunity in the chronic phase of Trichinella spiralis infection (англ.) // Journal of Immunology?! : journal. — 2008. — April (vol. 180, no. 7). — P. 4885—4891. — doi:10.4049/jimmunol.180.7.4885. — PMID 18354212. — PMC 2969178.