Антитела́, иммуноглобулины — крупные глобулярные белки плазмы крови, выделяющиеся плазматическими клетками иммунной системы и служащие для нейтрализации клеток патогенов и вирусов, а также белковых ядов и некоторых других чужеродных веществ. Каждое антитело распознаёт уникальный элемент патогена, отсутствующий в самом организме, — антиген, а в пределах данного антигена — определённый его участок, эпитоп. Связываясь с антигенами на поверхности патогенов, антитела могут либо непосредственно нейтрализовать их, либо привлекать другие компоненты иммунной системы, такие как система комплемента и фагоциты, чтобы уничтожить чужеродные клетки или вирусные частицы. Антитела — важнейший компонент гуморального специфического иммунитета.
— функциональный тип лимфоцитов, играющих важную роль в обеспечении гуморального иммунитета. При контакте с антигеном или стимуляции со стороны T-клеток некоторые B-лимфоциты трансформируются в плазматические клетки, способные к продукции антител. Другие активированные B-лимфоциты превращаются в B-клетки памяти. Помимо продукции антител, В-клетки выполняют множество других функций: выступают в качестве антигенпрезентирующих клеток, продуцируют цитокины и экзосомы.
Лёгкие цепи иммуноглобулинов — это белковые субъединицы иммуноглобулинов. Молекулы иммуноглобулинов класса G состоят из двух лёгких и двух тяжёлых цепей. Лёгкие цепи иммуноглобулинов имеют молекулярную массу около 28 кДа.
Участок связывания антигена — участок молекулы иммуноглобулина, который связывает антиген. Он состоит из одного константного и одного вариабельного домена легкой и тяжелой цепей. Эти домены образуют паратоп — сайт связывания антигена на N-конце. Вариабельные домены связывают эпитоп специфических антигенов.
Кристаллизующийся фрагмент иммуноглобулина — концевая часть молекулы иммуноглобулина, которая взаимодействует с Fc-рецептором на поверхности клетки и с некоторыми белками системы комплемента. Данное свойство позволяет антителам активировать иммунную систему. Fc-участок изотипов IgG, IgA и IgD состоит из двух одинаковых белковых фрагментов, соответственно, второго и третьего константных доменов двух тяжелых цепей; в случае изотипов IgM и IgE Fc содержит три константных домена тяжелых цепей в каждой полипептидной цепочке.
V(D)J-рекомбина́ция, или V(D)J-реаранжиро́вка , — механизм соматической рекомбинации ДНК, происходящий на ранних этапах дифференцировки лимфоцитов и приводящий к формированию антиген-распознающих участков антител и Т-клеточного рецептора. Гены иммуноглобулинов и Т-клеточных рецепторов состоят из повторяющихся сегментов, принадлежащих к трём классам: V, D и J. В процессе V(D)J-перестройки генные сегменты, по одному из каждого класса, соединяются вместе. Объединённая последовательность сегментов V(D)J кодирует вариабельные домены каждой из цепей рецептора или антитела.
Высокоаффинный Fc-рецептор иммуноглобулинов гамма, тип I — мембранный белок, продукт гена человека FCGR1A. Один из трёх типов Fc-рецептора к мономерным иммуноглобулинам изотипа IgG с высокой аффинностью CD64. Играет роль во врождённом и адаптивном типах иммунитета. Экспрессирован на моноцитах и макрофагах.
Иммуноглобули́ны G (IgG) — класс антител. IgG составляют около 75 % антител плазмы крови у человека и являются наиболее часто встречаемыми в кровотоке антителами. IgG продуцируются плазматическими B-клетками, и каждая молекула IgG имеет два сайта связывания антигена.
Антитела́ из тяжёлых цепе́й — класс антител, у которых имеются лишь две тяжёлые цепи и отсутствуют две лёгкие. Они связывают антигены вариабельными доменами, расположенными на тяжёлых цепях (VH), в отличие от обычных антител, у которых во взаимодействии с антигеном также принимают участие вариабельные домены лёгких цепей (VL). В природе антитела из тяжёлых цепей имеются только у хрящевых рыб и верблюдовых, но на их основе разрабатываются искусственные терапевтические фрагменты антител — так называемые однодоменные антитела.
Иммуноглобули́ны M (IgM) — класс антител. Молекулы IgM являются самыми тяжёлыми и наиболее сложно организованными иммуноглобулинами. Молекула свободного IgM представляет собой пентамер, каждый мономер которого состоит из двух тяжёлых цепей (μ-цепей) и двух лёгких цепей κ- или λ-типов. Мономеры объединены в пентамер посредством дисульфидных мостиков и J-цепи. При первичном попадании в организм антигена иммуноглобулины IgM из всех антител образуются первыми. Кроме того, они первыми появляются в онто- и филогенезе. У человека и других млекопитающих IgM синтезируются плазматическими клетками, находящимися в селезёнке. IgM наиболее активны в антибактериальном иммунитете и при ряде аутоиммунных заболеваний.
Иммуноглобули́ны E (IgE) — класс антител, имеющийся только у млекопитающих. Молекула IgE состоит из двух тяжёлых цепей (ε-цепи) и двух лёгких цепей κ- или λ-типов. Содержание IgE в плазме крови очень мало, а их основная роль заключается в развитии аллергических реакций, кроме того, они участвуют в иммунном ответе на паразитов, таких как гельминты.
Иммуноглобули́ны D (IgD) — класс антител. На долю IgD приходится 1 % мембранных белков незрелых B-лимфоцитов, причём обычно IgD экспрессируются вместе с другими мембранными антителами, называемыми иммуноглобулинами M (IgM). В плазме крови IgD присутствует в очень небольшом количестве и составляет 0,25 % от всех иммуноглобулинов плазмы крови. Молекула IgD представляет собой мономер с двумя тяжёлыми δ-цепями и двумя лёгкими цепями.
Иммуноглобули́ны A (IgA) — класс антител. IgA доминируют в секретах организма, их доля в плазме крови составляет 10—15 % от общего количества всех иммуноглобулинов. За сутки в просвет кишечника у человека выделяется от 3 до 5 г IgA. У человека имеются два подкласса IgA: IgA1 и IgA2. IgA присутствуют в организме преимущественно в мономерной и димерной форме. Молекулы IgA1 наиболее многочисленны в плазме крови, а IgA2 — в секретах. Соотношение клеток, секретирующих IgA1 и IgA2, различно в разных лимфоидных тканях.
Иммуноглобули́ны Y (IgY) — класс антител, имеющийся у птиц, рептилий и амфибий. IgY накапливаются в большом количестве в желтке яиц, куда транспортируются из плазмы крови. Молекула IgY состоит из двух тяжёлых и двух лёгких цепей. В ранних источниках IgY ошибочно именуют IgG из-за структурного и функционального сходства с иммуноглобулинами G млекопитающих. Однако между IgY и IgG всё же имеются существенные структурные и функциональные различия, а антитела, направленные против IgG (анти-IgG), не действуют на IgY.
Сомати́ческая гипермута́ция — один из молекулярных механизмов, обеспечивающих разнообразие антител. За счёт соматической гипермутации создаётся разнообразие B-клеточных рецепторов и антител, благодаря чему увеличивается спектр антигенов, которые может распознать адаптивная иммунная система. В ходе соматической гипермутации в вариабельных участках генов иммуноглобулинов происходит множество точечных мутаций. В отличие от мутаций в клетках зародышевой линии, мутации, появившиеся в результате соматической гипермутации, не передаются потомкам и имеются только в геномах B-клеток. Если соматическая гипермутация затрагивает участки, отличные от тех, которые кодируют вариабельные домены иммуноглобулинов, развиваются B-клеточные лимфомы и другие формы онкологических заболеваний.
Переключе́ние кла́ссов антите́л, или переключе́ние кла́ссов иммуноглобули́нов, или переключе́ние изоти́пов, — процесс переключения B-лимфоцита (B-клетки) с синтеза антител одного класса на синтез антител другого класса, например, с иммуноглобулинов M (IgM) на иммуноглобулины G (IgG). В ходе переключения классов константная часть локуса IGH, кодирующего тяжёлую цепь антител, претерпевает изменения, в то время как вариабельный участок остаётся неизменным. Так как вариабельный участок антитела не меняется, его антигенная специфичность остаётся прежней, и антитело продолжает распознавать тот же эпитоп.
Аллоти́п — вариация иммуноглобулина которая присутствует среди классов антител и проявляется гетерогенностью иммуноглобулинов, присутствующих у одного вида позвоночных. Структура полипептидной цепи иммуноглобулина диктуется и контролируется количеством генов, кодируемых в зародышевой линии. Однако эти гены, как было обнаружено серологическими и химическими методами, могут быть высоко полиморфными. Этот полиморфизм впоследствии проецируется на общую аминокислотную структуру цепей антител. Полиморфные эпитопы могут присутствовать в постоянных областях иммуноглобулина как на тяжелых, так и на легких цепях, различаясь между отдельными людьми или этническими группами и в некоторых случаях могут представлять собой иммуногенные детерминанты. Воздействие на людей несамостоятельного аллотипа может вызвать антиаллотипический ответ и стать причиной проблем, например, у пациента после переливания крови или у беременной женщины. Однако важно отметить, что не все вариации аминокислотной последовательности иммуноглобулина представляют собой детерминант, ответственный за иммунный ответ. Некоторые из этих аллотипических детерминант могут присутствовать в местах, которые не очень хорошо подвержены воздействию и поэтому вряд ли могут быть серологически различимы. В других случаях вариация одного изотипа может быть компенсирована присутствием этого детерминанта на другом изотипе антител у одного индивидуума. Это означает, что дивергентный аллотип тяжелой цепи IgG-антитела может быть сбалансирован присутствием этого аллотипа на тяжелой цепи, например, IgA-антитела и поэтому называется изоаллотипическим вариантом.особенно большое количество полиморфизмов было обнаружено в подклассах IgG-антител. Особенно большое количество полиморфизмов было обнаружено в подклассах IgG антител. Которые практически использовались в судебной медицине и в тестировании отцовства, прежде чем были заменены современной ДНК-дактилоскопией.
Йота-цепь иммуноглобулина — мембранный белок суперсемейства иммуноглобулинов. Продукт гена человека VPREB1.
CD79A — мембранный белок, продукт гена человека CD79A. Вместе с родственным белком CD79B образует гетеродимер, ассоциированный с мембрано-связанным иммуноглобулином на поверхности B-лимфоцита, что формирует B-клеточный рецептор. Аналогичным образом CD79A ассоциирует с CD3 в Т-клеточном рецепторе и позволяет клетке отвечать на присутствие антигена на клеточной поверхности. Ген связан с развитием агаммаглобулинемии 3-го типа.
CD16 — мембранный белок суперсемейства иммуноглобулинов, низкоаффинный рецептор для Fc-фрагмента иммуноглобулинов G (IgG). Экспрессирован на поверхности естественных киллеров, нейтрофилов, моноцитов, макрофагов и определённых T-лимфоцитов. Существуют две формы CD16: FcγRIIIa (CD16a) и FcγRIIIb (CD16b), которые участвуют в переносе сигнала. Это наиболее изученный мембранный рецептор, играющий роль в антитело-зависимой клеточной цитотоксичности (ADCC).
