Хромодомен

Перейти к навигацииПерейти к поиску
Chromodomain
Хромодомен белка поликомб[1].
Хромодомен белка поликомб[1].
Идентификаторы
Символ Chromodomain
PfamPF00385
InterProIPR000953
SMARTSM00298
PROSITEPS50013
SCOP1pfb
SUPERFAMILY1pfb
CDDcd00024
Доступные структуры белков
Pfamструктуры
PDBRCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum3D-модель

Хромодомен (англ. chromatin оrganization modifier[2]) — белковый домен длиной около 40-50 аминокислотных остатков, обычно встречающийся в белках, связанных с ремоделированием хроматина. Домен является высоко консервативным среди растений и животных и представлен в составе множества различных белков генома. Некоторые хромодомен-содержащие гены имеют изоформы, образованные за счёт альтернативного сплайсинга и не содержат хромодоменов[3]. У млекопитающих хромодомен-содержащие белки участвуют в процессах регуляции генов, связанных с ремоделированием хроматина и образованием участков гетерохроматина[4]. Хромодомен-содержащие белки также связывают метилированные гистоны[5][6] и присутствуют в составе комплекса РНК-индуцированного сайленсинга генов[7].

См. также

Примечания

  1. Min J., Zhang Y., Xu R. M. Structural basis for specific binding of Polycomb chromodomain to histone H3 methylated at Lys 27 (англ.) // Genes Dev. : journal. — 2003. — August (vol. 17, no. 15). — P. 1823—1828. — doi:10.1101/gad.269603. — PMID 12897052. — PMC 196225.
  2. Messmer S., Franke A., Paro R. Analysis of the functional role of the Polycomb chromo domain in Drosophila melanogaster (англ.) // Genes Dev. : journal. — 1992. — July (vol. 6, no. 7). — P. 1241—1254. — doi:10.1101/gad.6.7.1241. — PMID 1628830.
  3. Tajul-Arifin K., Teasdale R., Ravasi T., Hume D. A., Mattick J. S. Identification and Analysis of Chromodomain-Containing Proteins Encoded in the Mouse Transcriptome (англ.) // Genome Res : journal. — 2003. — Vol. 13, no. 6B. — P. 1416—1429. — doi:10.1101/gr.1015703. — PMID 12819141. — PMC 403676.
  4. Jones D. O., Cowell I. G., Singh P. B. Mammalian chromodomain proteins: their role in genome organisation and expression (англ.) // BioEssays[англ.] : journal. — 2000. — Vol. 22, no. 2. — P. 124—137. — doi:10.1002/(SICI)1521-1878(200002)22:2<124::AID-BIES4>3.0.CO;2-E. — PMID 10655032.
  5. Nielsen P. R., Nietlispach D., Mott H. R., Callaghan J., Bannister A., Kouzarides T., Murzin A. G., Murzina N. V., Laue E. D. Structure of the HP1 chromodomain bound to histone H3 methylated at lysine 9 (англ.) // Nature : journal. — 2002. — Vol. 416, no. 6876. — P. 103—107. — doi:10.1038/nature722. — PMID 11882902.
  6. Jacobs S. A., Khorasanizadeh S. Structure of HP1 chromodomain bound to a lysine 9-methylated histone H3 tail (англ.) // Science : journal. — 2002. — Vol. 295, no. 5562. — P. 2080—2083. — doi:10.1126/science.1069473. — PMID 11859155.
  7. Verdel A., Jia S., Gerber S., Sugiyama T., Gygi S., Grewal S. I., Moazed D. RNAi-Mediated Targeting of Heterochromatin by the RITS Complex (англ.) // Science : journal. — 2004. — Vol. 303, no. 5658. — P. 672—676. — doi:10.1126/science.1093686. — PMID 14704433. — PMC 3244756.