Эндоплазмати́ческий рети́кулум (ЭПР), или эндоплазматическая сеть (ЭПС), — внутриклеточная органелла эукариотической клетки, представляющий собой разветвлённую систему из окружённых мембраной уплощённых полостей, пузырьков и канальцев.
Шаперо́ны — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов.
LAMP2 — один из важнейших гликопротеинов лизосомальной мембраны. Вместе с другим гомологичным белком LAMP1 составляет около 50 % от всех белков мембраны лизосом. Наличие этих белков считается структурным определением лизосом как внутриклеточных органелл.
Инозитолтрифосфат (IP3) — это водорастворимый вторичный посредник. IP3 образуется в результате распада мембранных фосфолипидов под действием фермента фосфолипазы С. Инозитолтрифосфат вместе с диацилглицерином принимает участие в передаче сигнала в клетке.
Цитохром b-245, альфа-полипептид, или p22-phox — трансмембранный белок, субъединица цитохрома b, состоящего из лёгкой цепи (альфа) и тяжёлой цепи (бета). Ген CYBA кодирует лёгкую альфа-субъединицу, необходимый компонент практически всех NADPH-оксидаз. Образует гетеродимер с тяжёлой цепью цитохрома, основным каталитическим компонентом NADPH-оксидаз, требующих, однако, для активации взаимодействия с несколькими регуляторными белками. Играет роль в продукции супероксидов и фагоцитозе.
Белки теплового шока — это класс функционально сходных белков, экспрессия которых усиливается при повышении температуры или при других стрессирующих клетку условиях.
Эндомембра́нная систе́ма — система разнообразных мембран, располагающихся в цитоплазме эукариотической клетки. Эти мембраны делят клетку на функциональные компартменты, или органеллы. К компонентам эндомембранной системы относят ядерную оболочку, эндоплазматический ретикулум, аппарат Гольджи, лизосомы, везикулы, вакуоли и клеточную мембрану. Мембраны эндомембранной системы составляют единую функциональную единицу и либо непосредственно соединяются друг с другом, либо обмениваются материалом посредством везикулярного транспорта. В эндомембранную систему не входят мембраны митохондрий, пероксисом и хлоропластов, хотя, возможно, она произошла от митохондриальных мембран.
Брефельдин А — антибиотик, производимый грибками Eupenicillium brefeldianum. Брефельдин широко применяется в исследованиях в молекулярной биологии в качестве вещества, блокирующего внутриклеточный транспорт из эндоплазматического ретикулума в аппарат Гольджи.
ARNT — ядерный транслокатор (переносчик) рецептора ароматических углеводородов (AHR), представляет собой белок, который образует комплекс с лиганд-связанным рецептором AHR и необходим для рецепторной функции. Кодируется одноимённым геном ARNT, локализован на коротком плече (p-плече) 1-хромосомы.
Hsp90, также белок теплового шока 90 — это белок-шаперон, который помогает другим белкам правильно складываться, стабилизирует белки от теплового стресса и способствует деградации белка. Он также стабилизирует ряд белков, необходимых для роста опухоли, поэтому ингибиторы Hsp90 исследуются как противораковые лекарственные средства.
CDCP1 — мембранный белок, регулятор клеточной адгезии. Продукт гена человека CDCP1.
Интегральный мембранный белок NKG2-D II типа (NKG2-D type II integral membrane protein; CD314) — трансмембранный белок семейства CD94/NKG2 рецепторов лектина типа С, продукт гена человека KLRK1, локализованного NK-генном комплексе на 6-й хромосоме у мыши и 12-й хромосоме у человека. У человека белок экспрессирован на естественных киллерах, γδ-T-лимфоцитах и CD8+ αβ T-клетках и активированных макрофагах. NKG2D является рецептором к самоиндуцированным белкам-антигенам семейств MIC и RAET1/ULBP, которые появляются на поверхности клеток, находящихся в стрессовом состоянии, злокачественных клеток и инфицированных клеток.
HAVCR2, или TIM-3 — мембранный белок, продукт гена HAVCR2.
MAP3K2 — цитозольная серин/треониновая протеинкиназа семейства MAP3K. Продукт гена MAP3K2.
CAP2(англ. Adenylyl cyclase-associated protein 2) — регуляторный белок. Продукт гена CAP2.
OGT — ген, кодирующий гликозилтрансферазу OGT. Фермент OGT гликозилирует белки, катализируя образование O-гликозидной связи между N-ацетилглюкозамином (GlcNAc) и остатками серина или треонина. В качестве источника GlcNAc-группы фермент OGT использует УДФ-N-ацетилглюкозамин. Среди мишеней фермента OGT — множество различных белков, включая метилтрансферазу MLL5, гистон H2B, тау-белок, корегулятор транскрипции HCFC1, киназы AKT1 и PFKL. Для гена OGT обнаружены альтернативно сплайсированные варианты транскриптов, кодирующие различные изоформы фермента. Одна из изоформ белка OGT локализуется в митохондрии, а две других — в цитоплазме и ядре клетки. У человека ген OGT находится на длинном плече X-хромосомы (Xq13); описано несколько точечных мутаций в гене OGT, которые связывают со слабоумием и задержкой развития. Аминокислотная последовательность белка, кодируемого геном OGT, является высококонсервативной в филогенетическом ряду от червей до человека. Нокаут гена OGT у млекопитающих является эмбриолетальным.
ISRIB (integrated stress response inhibitor) — экспериментальный препарат, который действует как мощный и селективный блокатор инициируемого фосфорилированием eIF2α (α-субъединицы фактора инициации трансляции) ответа на стресс, что предотвращает вызываемое стрессом подавление синтеза белка. Это действие он предположительно оказывает путем модуляции взаимодействия между фосфорилированным eIF2α и фактором обмена гуаниновых нуклеотидов eIF2B, что предотвращает подавление трансляции. EIF2α может быть активирован в результате фосфорилирования протеинкиназами, которые в свою очередь, активируются процессами, которые подвергают клетки стрессу, таким как вирусная инфекция, ультрафиолетовое излучение или, в случае киназы, известной как PERK (protein kinase RNA-like endoplasmic reticulum kinase) — в результате стресса, связанного с накоплением развернутых белков в эндоплазматическом ретикулуме.
7SL РНК — это длинная некодирующая РНК, входящая в состав эукариотической частицы узнавания сигнала. SRP представляет собой небольшой цитоплазматический рибопротеиновый комплекс с коэффициентом седиментации 11S, который участвует в котрансляционном транспорте белков. Только высвободившаяся из рибосомы N-концевая сигнальная последовательность синтезируемого белка распознаётся частицей SRP, которая затем связывается с малой субъединицей рибосомы, временно замедляет трансляцию на этой рибосоме и обеспечивает присоединение комплекса полипептид-рибосома к мембране шероховатого эндоплазматического ретикулума. SRP также участвует в одном из механизмов посттрансляционного транспорта белков
Сиртуин 1, также известный как деацетилаза сиртуин-1 зависимая от НАД, представляет собой белок, который у человека кодируется как геном SIRT1.
Тканевая трансглутаминаза — кальцийзависимый фермент, из семейства трансглутаминазы, представляет собой белок состоящий из 687 аминокислот и молекулярной массой ~77,33 кДа. Подобно другим трансглутаминазам, она сшивает белки между ε-аминогруппой остатка лизина и γ-карбоксамидной группой остатка глутамина, создавая меж- или внутримолекулярные ковалентные связи, которые обладают высокой устойчивостью к протеолизу. Помимо своей функции сшивания, тканевая трансглутаминаза катализирует другие типы реакций, включая дезамидирование, связывание молекул GTP/гидролиз и активность изопептидазы. В отличие от других представителей семейства трансглутаминаз, тТГ может быть обнаружена как во внутриклеточном, так и во внеклеточном пространстве различных типов тканей, а также во многих различных органах, включая сердце, печень и тонкий кишечник. Внутриклеточный тип тТГ в изобилии содержится в цитозоле, но в меньших количествах её также можно обнаружить в ядре и митохондриях. Считается, что внутриклеточный тип тТГ играет важную роль в апоптозе. Во внеклеточном пространстве тТГ связывается с белками внеклеточного матрикса (ECM), особенно плотно связываясь с фибронектином. Внеклеточный тип тТГ был связан с клеточной адгезией, стабилизацией ECM, заживлением ран, передачей сигналов рецепторам, клеточной пролиферацией и подвижностью клеток.
Информация в Викиданных
