KDR

Перейти к навигацииПерейти к поиску
KDR
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

1VR2, 1Y6A, 1Y6B, 1YWN, 2M59, 2MET, 2MEU, 2OH4, 2P2H, 2P2I, 2QU5, 2QU6, 2RL5, 2X1W, 2X1X, 2XIR, 3B8Q, 3B8R, 3BE2, 3C7Q, 3CJF, 3CJG, 3CP9, 3CPB, 3CPC, 3DTW, 3EFL, 3EWH, 3KVQ, 3S35, 3S36, 3S37, 3U6J, 3VHE, 3VHK, 3VID, 3VNT, 3VO3, 3WZD, 3WZE, 4AG8, 4AGC, 4AGD, 4ASD, 4ASE, 5EW3

Идентификаторы
ПсевдонимыKDR, CD309, FLK1, VEGFR, VEGFR2, Kinase insert domain receptor
Внешние IDOMIM: 191306 MGI: 96683 HomoloGene: 55639 GeneCards: KDR
Расположение гена (человек)
4-я хромосома человека
Хр.4-я хромосома человека[1]
4-я хромосома человека
Расположение в геноме KDR
Расположение в геноме KDR
Локус4q12Начало55,078,481 bp[1]
Конец55,125,595 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
5-я хромосома мыши
Хр.5-я хромосома мыши[2]
5-я хромосома мыши
Расположение в геноме KDR
Расположение в геноме KDR
Локус5 C3.3|5 40.23 cMНачало76,093,487 bp[2]
Конец76,139,118 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
Наибольшая экспрессия в
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

3791

16542

Ensembl

ENSG00000128052

ENSMUSG00000062960

UniProt

P35968

P35918
Q8VCD0

RefSeq (мРНК)

NM_002253

NM_010612
NM_001363216

RefSeq (белок)

NP_002244

NP_034742
NP_001350145

Локус (UCSC)Chr 4: 55.08 – 55.13 MbChr 5: 76.09 – 76.14 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

KDR (англ. Kinase insert domain receptor, CD309), или Рецептор фактора роста сосудистого эндотелия, тип 2 (англ. vascular endothelial growth factor receptor 2, VEGFR-2), — белок тирозинкиназа, рецептор фактора роста VEGF, продукт гена человека KDR.

Функции

Протеинкиназа VEGFR-2 действует как рецептор для факторов роста VEGFA, VEGFC и VEGFD. Играет важную роль в регуляции ангиогенеза, сосудистого развития, проницаемости сосудов и эмбрионального гематопоэза. Повышает пролиферацию, выживаемость, миграцию и дифференцировку эндотелиальных клеток. Приводит к реорганизации актинового цитоскелета клетки. Изоформы 2 и 3, у которых отсутствует трансмембранный домен, могут действовать как ингибирующие рецепторы для факторов роста VEGFA, VEGFC и VEGFD. Изоформа 2 действует как отрицательный регулятор лимфангиогенеза, опосредованного VEGFA и VEGFC, за счёт ограничения количества свободных VEGFA и/или VEGFC и предотвращения их связывания с FLT4.

Модулирует сигнальнуе пути FLT1 и FLT4, образуя гетеродимеры с последними. Связывание VEGF с изоформой 1 VEGFR-2 приводит к активации нескольких сигнальных путей. Активация PLCG1 приводит к генерации таких вторичных посредников как диацилглицерина и 1,4,5-трифосфата и активации протеинкиназы C. Опосредует активацию сигнальных путей MAPK1/ERK2, MAPK3/ERK1 и the MAP-киназ, а также AKT1. Опосредует фосфорилирование регуляторной субъединицы фосфатидилинозитол-3-киназы PIK3R1. VEGFR-2 способен индуцировать NOS2 и NOS3, что приводит к синтезу окиси азота (NO) эндотелиальными клетками

Фофорилирует PLCG1, а также может фосфорилировать FYN, NCK1, NOS3, PIK3R1, PTK2/FAK1 и SRC[5][6].

Взаимодействия

VEGFR-2 взаимодействует с SHC2,[7] Аннексин A5[8] и SHC1.[9][10]

См. также

Литература

Примечания

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000128052 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000062960 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ Simons M., Gordon E., Claesson-Welsh L. Mechanisms and regulation of endothelial VEGF receptor signalling. (англ.) // Nat Rev Mol Cell Biol : journal. — 2016. — Vol. 17, no. 10. — P. 611—625. — doi:10.1038/nrm.2016.87. — PMID 27461391.
  6. ↑ Zafar M.I., Zheng J., Kong W., Ye X., Gou L., Regmi A et al. The role of vascular endothelial growth factor-B in metabolic homoeostasis: current evidence. (англ.) // Biosci Rep : journal. — 2017. — Vol. 37, no. 4. — doi:10.1042/BSR20171089. — PMID 28798193. — PMC 5577206.
  7. ↑ Warner A.J., Lopez-Dee J., Knight E.L., Feramisco J.R., Prigent S.A. The Shc-related adaptor protein, Sck, forms a complex with the vascular-endothelial-growth-factor receptor KDR in transfected cells (англ.) // The Biochemical Journal[англ.] : journal. — 2000. — April (vol. 347, no. Pt 2). — P. 501—509. — doi:10.1042/0264-6021:3470501. — PMID 10749680. — PMC 1220983.
  8. ↑ Wen Y., Edelman J.L., Kang T., Sachs G. Lipocortin V may function as a signaling protein for vascular endothelial growth factor receptor-2/Flk-1 (англ.) // Biochemical and Biophysical Research Communications[англ.] : journal. — 1999. — May (vol. 258, no. 3). — P. 713—721. — doi:10.1006/bbrc.1999.0678. — PMID 10329451.
  9. ↑ Zanetti A., Lampugnani M.G., Balconi G., Breviario F., Corada M., Lanfrancone L., Dejana E. Vascular endothelial growth factor induces SHC association with vascular endothelial cadherin: a potential feedback mechanism to control vascular endothelial growth factor receptor-2 signaling (англ.) // Arteriosclerosis, Thrombosis, and Vascular Biology[англ.] : journal. — 2002. — April (vol. 22, no. 4). — P. 617—622. — doi:10.1161/01.ATV.0000012268.84961.AD. — PMID 11950700.
  10. ↑ D'Angelo G., Martini J.F., Iiri T., Fantl W.J., Martial J., Weiner R.I. 16K human prolactin inhibits vascular endothelial growth factor-induced activation of Ras in capillary endothelial cells (англ.) // Molecular Endocrinology[англ.] : journal. — 1999. — May (vol. 13, no. 5). — P. 692—704. — doi:10.1210/mend.13.5.0280. — PMID 10319320.