NECTIN1
Перейти к навигацииПерейти к поиску
| NECTIN1 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Идентификаторы | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Псевдонимы | NECTIN1, CD111, CLPED1, ED4, HIgR, HV1S, HVEC, OFC7, PRR, PRR1, PVRR, PVRR1, SK-12, nectin-1, PVRL1, nectin cell adhesion molecule 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| Внешние ID | OMIM: 600644 MGI: 1926483 HomoloGene: 2138 GeneCards: NECTIN1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
 Информация в Викиданных | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
| |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Нектин-1 (PVRL1; CD111) — мембранный белок, нектин группы молекул клеточной адгезии, гликопротеин суперсемейства иммуноглобулинов, продукт гена человека NECTIN1[5].
Структура
Нектин-1 состоит из 517 аминокислот, молекулярная масса белковой части 57 158 Да. Нектин-1 содержит 3 внеклеточных иммуноглобулиновых доменов, трансмембранный фрагмент и цитоплазматический домен. Белок опосредует Ca2+-зависимую клеточную адгезию[5].
Функции
Нектин-1 — молекула адезии, обнаруженная в широком спектре тканей, в которых она локализуется в участках межклеточных контактов, таких как адгезивные контакты в эпителии или химические синапсы в нейронах. Цитоплазматический участок белка связывается с белком афадином, связанным с актином.
В синапсах нектин-1 взаимодействует с нектином-3, причём оба белка экспрессированы в нервной ткани как на ранних этапах развития, так и в стареющем мозге. В синапсе эти белки расположены асимметрично: нектин-1 в первую очередь локализован на аксоне, а нектин-3 — на дендрите.
Нектин-1 играет ключевую роль как рецептор в опосредовании входа в клетку вируса герпеса ВПГ-1 за счёт взаимодействия с вирусным гликопротеином D (gD)[6].
Взаимодействия
Нектин-1 взаимодействует с MLLT4.[7].
Примечания
- ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000110400 - Ensembl, May 2017
- ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000032012 - Ensembl, May 2017
- ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ↑ 1 2 Entrez Gene: PVRL1 poliovirus receptor-related 1 (herpesvirus entry mediator C; nectin). Дата обращения: 24 января 2022. Архивировано 7 марта 2010 года.
- ↑ Cocchi F, Lopez M, Menotti L, Aoubala M, Dubreuil P, Campadelli-Fiume G (1999). "The V domain of herpesvirus Ig-like receptor (HIgR) contains a major functional region in herpes simplex virus-1 entry into cells and interacts physically with the viral glycoprotein D". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (26): 15700—5. doi:10.1073/pnas.95.26.15700. PMC 28107. PMID 9861033.
- ↑ Takahashi K, Nakanishi H, Miyahara M, Mandai K, Satoh K, Satoh A, Nishioka H, Aoki J, Nomoto A, Mizoguchi A, Takai Y (May 1999). "Nectin/PRR: An Immunoglobulin-like Cell Adhesion Molecule Recruited to Cadherin-based Adherens Junctions through Interaction with Afadin, a PDZ Domain–containing Protein". J. Cell Biol. 145 (3): 539—49. doi:10.1083/jcb.145.3.539. PMC 2185068. PMID 10225955.
Литература
- Bustos T, Simosa V, Pinto-Cisternas J, Abramovits W, Jolay L, Rodriguez L, Fernandez L, Ramela M (1992). "Autosomal recessive ectodermal dysplasia: I. An undescribed dysplasia/malformation syndrome". Am. J. Med. Genet. 41 (4): 398—404. doi:10.1002/ajmg.1320410403. PMID 1776626.
- Lopez M, Eberlé F, Mattei MG, Gabert J, Birg F, Bardin F, Maroc C, Dubreuil P (1995). "Complementary DNA characterization and chromosomal localization of a human gene related to the poliovirus receptor-encoding gene". Gene. 155 (2): 261—5. doi:10.1016/0378-1119(94)00842-G. PMID 7721102.
- Bonaldo MF, Lennon G, Soares MB (1997). "Normalization and subtraction: two approaches to facilitate gene discovery". Genome Res. 6 (9): 791—806. doi:10.1101/gr.6.9.791. PMID 8889548.
- Geraghty RJ, Krummenacher C, Cohen GH, Eisenberg RJ, Spear PG (1998). "Entry of alphaherpesviruses mediated by poliovirus receptor-related protein 1 and poliovirus receptor". Science. 280 (5369): 1618—20. Bibcode:1998Sci...280.1618G. doi:10.1126/science.280.5369.1618. PMID 9616127.
- Suzuki K, Bustos T, Spritz RA (1998). "Linkage disequilibrium mapping of the gene for Margarita Island ectodermal dysplasia (ED4) to 11q23". Am. J. Hum. Genet. 63 (4): 1102—7. doi:10.1086/302072. PMC 1377504. PMID 9758630.
- Cocchi F, Menotti L, Mirandola P, Lopez M, Campadelli-Fiume G (1998). "The Ectodomain of a Novel Member of the Immunoglobulin Subfamily Related to the Poliovirus Receptor Has the Attributes of a Bona Fide Receptor for Herpes Simplex Virus Types 1 and 2 in Human Cells". J. Virol. 72 (12): 9992—10002. doi:10.1128/JVI.72.12.9992-10002.1998. PMC 110516. PMID 9811737.
- Cocchi F, Lopez M, Menotti L, Aoubala M, Dubreuil P, Campadelli-Fiume G (1999). "The V domain of herpesvirus Ig-like receptor (HIgR) contains a major functional region in herpes simplex virus-1 entry into cells and interacts physically with the viral glycoprotein D". Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 95 (26): 15700—5. doi:10.1073/pnas.95.26.15700. PMC 28107. PMID 9861033.
- Takahashi K, Nakanishi H, Miyahara M, Mandai K, Satoh K, Satoh A, Nishioka H, Aoki J, Nomoto A, Mizoguchi A, Takai Y (1999). "Nectin/PRR: An Immunoglobulin-like Cell Adhesion Molecule Recruited to Cadherin-based Adherens Junctions through Interaction with Afadin, a PDZ Domain–containing Protein". J. Cell Biol. 145 (3): 539—49. doi:10.1083/jcb.145.3.539. PMC 2185068. PMID 10225955.
- Miyahara M, Nakanishi H, Takahashi K, Satoh-Horikawa K, Tachibana K, Takai Y (2000). "Interaction of nectin with afadin is necessary for its clustering at cell–cell contact sites but not for its cis dimerization or trans interaction". J. Biol. Chem. 275 (1): 613—8. doi:10.1074/jbc.275.1.613. PMID 10617658.
- Suzuki K, Hu D, Bustos T, Zlotogora J, Richieri-Costa A, Helms JA, Spritz RA (2000). "Mutations of PVRL1, encoding a cell–cell adhesion molecule/herpesvirus receptor, in cleft lip/palate-ectodermal dysplasia". Nat. Genet. 25 (4): 427—30. doi:10.1038/78119. PMID 10932188. S2CID 6169893.
- Lopez M, Cocchi F, Avitabile E, Leclerc A, Adelaide J, Campadelli-Fiume G, Dubreuil P (2001). "Novel, Soluble Isoform of the Herpes Simplex Virus (HSV) Receptor Nectin1 (or PRR1-HIgR-HveC) Modulates Positively and Negatively Susceptibility to HSV Infection". J. Virol. 75 (12): 5684—91. doi:10.1128/JVI.75.12.5684-5691.2001. PMC 114282. PMID 11356977.
- Sözen MA, Suzuki K, Tolarova MM, Bustos T, Fernández Iglesias JE, Spritz RA (2001). "Mutation of PVRL1 is associated with sporadic, non-syndromic cleft lip/palate in northern Venezuela". Nat. Genet. 29 (2): 141—2. doi:10.1038/ng740. PMID 11559849. S2CID 8641206.
- Struyf F, Posavad CM, Keyaerts E, Van Ranst M, Corey L, Spear PG (2002). "Search for polymorphisms in the genes for herpesvirus entry mediator, nectin-1, and nectin-2 in immune seronegative individuals". J. Infect. Dis. 185 (1): 36—44. doi:10.1086/338116. PMID 11756979.
- Fabre S, Reymond N, Cocchi F, Menotti L, Dubreuil P, Campadelli-Fiume G, Lopez M (2002). "Prominent role of the Ig-like V domain in trans-interactions of nectins. Nectin3 and nectin 4 bind to the predicted C-C'-C"-D beta-strands of the nectin1 V domain". J. Biol. Chem. 277 (30): 27006—13. doi:10.1074/jbc.M203228200. PMID 12011057.
- Yoon M, Spear PG (2002). "Disruption of Adherens Junctions Liberates Nectin-1 To Serve as Receptor for Herpes Simplex Virus and Pseudorabies Virus Entry". J. Virol. 76 (14): 7203—8. doi:10.1128/JVI.76.14.7203-7208.2002. PMC 136315. PMID 12072519.
- Struyf F, Martinez WM, Spear PG (2002). "Mutations in the N-Terminal Domains of Nectin-1 and Nectin-2 Reveal Differences in Requirements for Entry of Various Alphaherpesviruses and for Nectin-Nectin Interactions". J. Virol. 76 (24): 12940—50. doi:10.1128/JVI.76.24.12940-12950.2002. PMC 136698. PMID 12438620.
- Takekuni K, Ikeda W, Fujito T, Morimoto K, Takeuchi M, Monden M, Takai Y (2003). "Direct binding of cell polarity protein PAR-3 to cell–cell adhesion molecule nectin at neuroepithelial cells of developing mouse". J. Biol. Chem. 278 (8): 5497—500. doi:10.1074/jbc.C200707200. PMID 12515806.
- Krummenacher C, Baribaud I, Eisenberg RJ, Cohen GH (2003). "Cellular Localization of Nectin-1 and Glycoprotein D during Herpes Simplex Virus Infection". J. Virol. 77 (16): 8985—99. doi:10.1128/JVI.77.16.8985-8999.2003. PMC 167240. PMID 12885915.
- Bender FC, Whitbeck JC, Ponce de Leon M, Lou H, Eisenberg RJ, Cohen GH (2003). "Specific Association of Glycoprotein B with Lipid Rafts during Herpes Simplex Virus Entry". J. Virol. 77 (17): 9542—52. doi:10.1128/JVI.77.17.9542-9552.2003. PMC 187402. PMID 12915568.
| 1-50 | |
|---|---|
| 51-100 | |
| 101-150 | |
| 151-200 | |
| 201-250 | |
| 251-300 | |
| 301-350 | |
| 351-400 | |
