NMNAT2

Перейти к навигацииПерейти к поиску
NMNAT2
Идентификаторы
ПсевдонимыNMNAT2, C1orf15, PNAT2, nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 2
Внешние IDOMIM: 608701 MGI: 2444155 HomoloGene: 75037 GeneCards: NMNAT2
Расположение гена (человек)
1-я хромосома человека
Хр.1-я хромосома человека[1]
1-я хромосома человека
Расположение в геноме NMNAT2
Расположение в геноме NMNAT2
Локус1q25.3Начало183,248,237 bp[1]
Конец183,418,380 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
1-я хромосома мыши
Хр.1-я хромосома мыши[2]
1-я хромосома мыши
Расположение в геноме NMNAT2
Расположение в геноме NMNAT2
Локус1|1 G3Начало152,830,744 bp[2]
Конец152,995,007 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
Наибольшая экспрессия в
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

23057

226518

Ensembl

ENSG00000157064

ENSMUSG00000042751

UniProt

Q9BZQ4

Q8BNJ3

RefSeq (мРНК)

NM_170706
NM_015039

NM_175460

RefSeq (белок)

NP_055854
NP_733820

NP_780669

Локус (UCSC)Chr 1: 183.25 – 183.42 MbChr 1: 152.83 – 153 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераза 2 (англ. Nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase 2; КФ 2.7.7.1) — фермент трансфераза, продукт гена человека NMNAT2[5][6][7]. Входит в группу ферментов никотинамидмономнуклеотид-аденилилтрансфераз. Фермент мозга, участвующий в цитозольном синтезе кофермента НАД.

Функции

NMNAT2 действует как фактор, обеспечивающий сохранность/выживаемость аксонов. Фермент катализирует образование НАД(+) из никотинамидмононуклеотида (НМН) и АТФ[8][9]. Может также использовать деамидированную форму НМН, мононуклеотид никотиновой кислоты, но с более низкой эффективностью[8][9]. С другой стороны, в отличие от NMNAT1 не способен использовать в качестве субстрата монофосфат триазофурина[8][9]. Катализирует и обратную реакцию, т. е. расщепление НМН. Не реагирует с НАДФ[8][9]. Фактор выживания аксонов требуется для обеспечения нормальных аксонов. Он замедляет валлерову дегенерацию, эволюционно консервативный механизм, отвечающий за очистку от повреждённых аксонов.

Экспрессия и локализация

В отличие от NMNAT1, который представлен во всех тканях и локализуется в клеточном ядре, NMNAT2 экпрессирован в мозге и локализован в цитоплазме клетки[7].

См. также

Примечания

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000157064 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000042751 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ Sood R., Bonner T. I., Makalowska I., Stephan D. A., Robbins C. M., Connors T. D., Morgenbesser S. D., Su K., Faruque M. U., Pinkett H., Graham C., Baxevanis A. D., Klinger K. W., Landes G. M., Trent J. M., Carpten J. D. Cloning and characterization of 13 novel transcripts and the human RGS8 gene from the 1q25 region encompassing the hereditary prostate cancer (HPC1) locus (англ.) // Genomics : journal. — Academic Press, 2001. — April (vol. 73, no. 2). — P. 211—222. — doi:10.1006/geno.2001.6500. — PMID 11318611.
  6. ↑ Raffaelli N., Sorci L., Amici A., Emanuelli M., Mazzola F., Magni G. Identification of a novel human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase (англ.) // Biochem Biophys Res Commun[англ.] : journal. — 2002. — October (vol. 297, no. 4). — P. 835—840. — doi:10.1016/S0006-291X(02)02285-4. — PMID 12359228.
  7. ↑ 1 2 Entrez Gene: NMNAT2 nicotinamide nucleotide adenylyltransferase 2.
  8. ↑ 1 2 3 4 Berger F., Lau C., Dahlmann M., Ziegler M. Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms. (англ.) // J Biol Chem : journal. — 2005. — Vol. 280, no. 43. — P. 36334—36341. — doi:10.1074/jbc.M508660200. — PMID 16118205.
  9. ↑ 1 2 3 4 Sorci L., Cimadamore F., Scotti S., Petrelli R., Cappellacci L., Franchetti P et al. Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis. (англ.) // Biochemistry : journal. — 2007. — Vol. 46, no. 16. — P. 4912—4922. — doi:10.1021/bi6023379. — PMID 17402747.

Литература

  • Seki N., Ohira M., Nagase T., etal. Characterization of cDNA clones in size-fractionated cDNA libraries from human brain (англ.) // DNA Res.[англ.] : journal. — 1998. — Vol. 4, no. 5. — P. 345—349. — doi:10.1093/dnares/4.5.345. — PMID 9455484.
  • Strausberg R. L., Feingold E. A., Grouse L. H., etal. Generation and initial analysis of more than 15,000 full-length human and mouse cDNA sequences (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2003. — Vol. 99, no. 26. — P. 16899—16903. — doi:10.1073/pnas.242603899. — PMID 12477932. — PMC 139241.
  • Yalowitz J. A., Xiao S., Biju M. P., etal. Characterization of human brain nicotinamide 5'-mononucleotide adenylyltransferase-2 and expression in human pancreas (англ.) // Biochem. J.[англ.] : journal. — 2004. — Vol. 377, no. Pt 2. — P. 317—326. — doi:10.1042/BJ20030518. — PMID 14516279. — PMC 1223862.
  • Gerhard D. S., Wagner L., Feingold E. A., etal. The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC) (англ.) // Genome Res. : journal. — 2004. — Vol. 14, no. 10B. — P. 2121—2127. — doi:10.1101/gr.2596504. — PMID 15489334. — PMC 528928.
  • Berger F., Lau C., Dahlmann M., Ziegler M. Subcellular compartmentation and differential catalytic properties of the three human nicotinamide mononucleotide adenylyltransferase isoforms (англ.) // J. Biol. Chem. : journal. — 2006. — Vol. 280, no. 43. — P. 36334—36341. — doi:10.1074/jbc.M508660200. — PMID 16118205.
  • Gregory S. G., Barlow K. F., McLay K. E., etal. The DNA sequence and biological annotation of human chromosome 1 (англ.) // Nature : journal. — 2006. — Vol. 441, no. 7091. — P. 315—321. — doi:10.1038/nature04727. — PMID 16710414.
  • Sorci L., Cimadamore F., Scotti S., etal. Initial-rate kinetics of human NMN-adenylyltransferases: substrate and metal ion specificity, inhibition by products and multisubstrate analogues, and isozyme contributions to NAD+ biosynthesis (англ.) // Biochemistry : journal. — 2007. — Vol. 46, no. 16. — P. 4912—4922. — doi:10.1021/bi6023379. — PMID 17402747.