RBL1

Перейти к навигацииПерейти к поиску
Ретинобластомоподобный 1
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe, RCSB
Список идентификаторов PDB

1H28

Идентификаторы
СимволRBL1 ; CP107; PRB1; p107
Внешние IDOMIM: 116957 MGI: 103300 HomoloGene: 2172 GeneCards: Ген RBL1
Генная онтология
Функция• protein binding
• transcription factor binding
Компонент клетки• nucleus

• nucleoplasm
• transcription factor complex

• nucleolus
Биологический процесс• negative regulation of transcription from RNA polymerase II promoter

• mitotic cell cycle
• transcription, DNA-templated
• transcription initiation from RNA polymerase II promoter
• transforming growth factor beta receptor signaling pathway
• gene expression
• viral process
• chromatin modification
• regulation of lipid kinase activity
• positive regulation of transcription from RNA polymerase II promoter

• regulation of cell cycle
Источники: Amigo / QuickGO
Профиль экспрессии РНК
Больше информации
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez593319650
EnsemblENSG00000080839ENSMUSG00000027641
UniProtP28749Q64701
RefSeq (мРНК)NM_002895NM_001139516
RefSeq (белок)NP_002886NP_001132988
Локус (UCSC)Chr 20:
35.62 – 35.72 Mb		Chr 2:
157.15 – 157.2 Mb
Поиск в PubMedИскатьИскать

Ретинобластомоподобный 1 (P107), также известный как RBL1, — белок, кодируемый у человека геном RBL1[1][2].

Функция

Белок, кодируемый этим геном подобен в последовательности и, возможно, действию продукта гена ретинобластомы 1 (RB1). Продукт гена RB1 — белок супрессора опухоли, по-видимому, участвует в клеточном цикле регулирования, так как фосфорилируется при фазовом переходе с S до М, а дефосфорилируется в фазе G1 клеточного цикла. Как белок RB1, так и продукт этого гена могут образовывать комплекс с аденовирусом белка E1A и большим Т-антигеном SV40, причем, с большим Т-антигеном SV40 связывается только нефосфорилированная форма каждого белка. Кроме того, оба белка могут ингибировать транскрипцию генов клеточного цикла, содержащих сайты связывания E2F в их промоторах. Из-за сходства последовательности и биохимического сходства с белком RB1, считается, что белок, кодируемый этим геном, также может быть супрессором опухоли. Были найдены для этого гена два варианта транскриптов, кодирующих различные изоформы[1].

Взаимодействия

Ретинобластомоподобный белок 1, как было выявлено, взаимодействуют с HDAC1[3][4], RBBP8[5][6], E2F1[7], циклинозависимой киназой 2[8][9], BEGAIN[6], BRF1[10], BRCA1[11], Циклином A2[7][12], прохибитином[13], MYBL2[12][14] и Матери против декапентаплегического гомолога 3[15].

Примечания

  1. ↑ 1 2 Entrez Gene: RBL1 retinoblastoma-like 1 (p107).
  2. ↑ Ewen M.E., Xing Y.G., Lawrence J.B., Livingston D.M. Molecular cloning, chromosomal mapping, and expression of the cDNA for p107, a retinoblastoma gene product-related protein (англ.) // Cell : journal. — Cell Press, 1991. — September (vol. 66, no. 6). — P. 1155—1164. — doi:10.1016/0092-8674(91)90038-Z. — PMID 1833063.
  3. ↑ Lai, A; Lee J M; Yang W M; DeCaprio J A; Kaelin W G; Seto E; Branton P E. RBP1 recruits both histone deacetylase-dependent and -independent repression activities to retinoblastoma family proteins (англ.) // Molecular and Cellular Biology : journal. — UNITED STATES, 1999. — October (vol. 19, no. 10). — P. 6632—6641. — ISSN 0270-7306. — PMID 10490602. — PMC 84642.
  4. ↑ Ferreira, R; Magnaghi-Jaulin L; Robin P; Harel-Bellan A; Trouche D. The three members of the pocket proteins family share the ability to repress E2F activity through recruitment of a histone deacetylase (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — UNITED STATES, 1998. — September (vol. 95, no. 18). — P. 10493—10498. — ISSN 0027-8424. — doi:10.1073/pnas.95.18.10493. — PMID 9724731. — PMC 27922.
  5. ↑ Fusco, C; Reymond A; Zervos A S. Molecular cloning and characterization of a novel retinoblastoma-binding protein (англ.) // Genomics : journal. — UNITED STATES: Academic Press, 1998. — August (vol. 51, no. 3). — P. 351—358. — ISSN 0888-7543. — doi:10.1006/geno.1998.5368. — PMID 9721205.
  6. ↑ 1 2 Rual, Jean-François; Venkatesan Kavitha, Hao Tong, Hirozane-Kishikawa Tomoko, Dricot Amélie, Li Ning, Berriz Gabriel F., Gibbons Francis D., Dreze Matija, Ayivi-Guedehoussou Nono, Klitgord Niels, Simon Christophe, Boxem Mike, Milstein Stuart, Rosenberg Jennifer, Goldberg Debra S., Zhang Lan V., Wong Sharyl L., Franklin Giovanni, Li Siming, Albala Joanna S., Lim Janghoo, Fraughton Carlene, Llamosas Estelle, Cevik Sebiha, Bex Camille, Lamesch Philippe, Sikorski Robert S., Vandenhaute Jean, Zoghbi Huda Y., Smolyar Alex, Bosak Stephanie, Sequerra Reynaldo, Doucette-Stamm Lynn, Cusick Michael E., Hill David E., Roth Frederick P., Vidal Marc. Towards a proteome-scale map of the human protein-protein interaction network (англ.) // Nature : journal. — 2005. — October (vol. 437, no. 7062). — P. 1173—1178. — doi:10.1038/nature04209. — PMID 16189514.
  7. ↑ 1 2 Dyson, N; Dembski M; Fattaey A; Ngwu C; Ewen M; Helin K. Analysis of p107-associated proteins: p107 associates with a form of E2F that differs from pRB-associated E2F-1 (англ.) // Journal of Virology[англ.] : journal. — UNITED STATES, 1993. — December (vol. 67, no. 12). — P. 7641—7647. — ISSN 0022-538X. — PMID 8230483. — PMC 238233.
  8. ↑ Shanahan, F; Seghezzi W; Parry D; Mahony D; Lees E. Cyclin E associates with BAF155 and BRG1, components of the mammalian SWI-SNF complex, and alters the ability of BRG1 to induce growth arrest (англ.) // Molecular and Cellular Biology : journal. — UNITED STATES, 1999. — February (vol. 19, no. 2). — P. 1460—1469. — ISSN 0270-7306. — PMID 9891079. — PMC 116074.
  9. ↑ Leng, Xiaohong; Noble Martin; Adams Peter D; Qin Jun; Harper J Wade. Reversal of growth suppression by p107 via direct phosphorylation by cyclin D1/cyclin-dependent kinase 4 (англ.) // Molecular and Cellular Biology : journal. — United States, 2002. — April (vol. 22, no. 7). — P. 2242—2254. — ISSN 0270-7306. — doi:10.1128/MCB.22.7.2242-2254.2002. — PMID 11884610. — PMC 133692.
  10. ↑ Sutcliffe, J E; Cairns C A; McLees A; Allison S J; Tosh K; White R J. RNA polymerase III transcription factor IIIB is a target for repression by pocket proteins p107 and p130 (англ.) // Molecular and Cellular Biology : journal. — UNITED STATES, 1999. — June (vol. 19, no. 6). — P. 4255—4261. — ISSN 0270-7306. — PMID 10330166. — PMC 104385.
  11. ↑ Fan, S; Yuan R; Ma Y X; Xiong J; Meng Q; Erdos M; Zhao J N; Goldberg I D; Pestell R G; Rosen E M. Disruption of BRCA1 LXCXE motif alters BRCA1 functional activity and regulation of RB family but not RB protein binding (англ.) // Oncogene : journal. — England, 2001. — August (vol. 20, no. 35). — P. 4827—4841. — ISSN 0950-9232. — doi:10.1038/sj.onc.1204666. — PMID 11521194.
  12. ↑ 1 2 Joaquin, Manel; Bessa Maria; Saville Mark K; Watson Roger J. B-Myb overcomes a p107-mediated cell proliferation block by interacting with an N-terminal domain of p107 (англ.) // Oncogene : journal. — England, 2002. — November (vol. 21, no. 52). — P. 7923—7932. — ISSN 0950-9232. — doi:10.1038/sj.onc.1206001. — PMID 12439743.
  13. ↑ Wang, S; Nath N; Adlam M; Chellappan S. Prohibitin, a potential tumor suppressor, interacts with RB and regulates E2F function (англ.) // Oncogene : journal. — ENGLAND, 1999. — June (vol. 18, no. 23). — P. 3501—3510. — ISSN 0950-9232. — doi:10.1038/sj.onc.1202684. — PMID 10376528.
  14. ↑ Joaquin, Manel; Watson Roger J. The cell cycle-regulated B-Myb transcription factor overcomes cyclin-dependent kinase inhibitory activity of p57(KIP2) by interacting with its cyclin-binding domain (англ.) // Journal of Biological Chemistry : journal. — United States, 2003. — November (vol. 278, no. 45). — P. 44255—44264. — ISSN 0021-9258. — doi:10.1074/jbc.M308953200. — PMID 12947099.
  15. ↑ Chen, Chang-Rung; Kang Yibin; Siegel Peter M; Massagué Joan. E2F4/5 and p107 as Smad cofactors linking the TGFbeta receptor to c-myc repression (англ.) // Cell : journal. — United States: Cell Press, 2002. — July (vol. 110, no. 1). — P. 19—32. — ISSN 0092-8674. — doi:10.1016/S0092-8674(02)00801-2. — PMID 12150994.

Литература