Митохо́ндрия — двумембранная сферическая или эллипсоидная органелла диаметром обычно около 1 микрометра. Характерна для большинства эукариотических клеток, как автотрофов, так и гетеротрофов. Энергетическая станция клетки; основная функция — окисление органических соединений и использование освобождающейся при их распаде энергии для генерации электрического потенциала, синтеза АТФ и термогенеза. Эти три процесса осуществляются за счёт движения электронов по электронно-транспортной цепи белков внутренней мембраны. Количество митохондрий в клетках различных организмов существенно отличается: так, одноклеточные зелёные водоросли и трипаносомы имеют лишь одну гигантскую митохондрию, тогда как ооцит и амёба Chaos chaos содержат 300 000 и 500 000 митохондрий соответственно; у кишечных анаэробных энтамёб и некоторых других паразитических простейших митохондрии отсутствуют. В специализированных клетках органов животных содержатся сотни и даже тысячи митохондрий.
Алкогольдегидрогеназа (Алкоголь: НАД-оксидоредуктаза, КФ 1.1.1.1) — фермент класса дегидрогеназ, катализирующий окисление спиртов и ацеталей до альдегидов и кетонов в присутствии никотинамид-аденин-динуклеотида (НАД). Алкогольдегидрогеназы (алкоголь-НАД+оксидоредуктазы) являются димерами, состоящими из субъединиц с молекулярным весом около 40000 и содержащими ион цинка Zn2+.
Никотинамидадениндинуклеоти́д — кофермент, имеющийся во всех живых клетках. NAD представляет собой динуклеотид и состоит из двух нуклеотидов, соединённых своими фосфатными группами. Один из нуклеотидов в качестве азотистого основания содержит аденин, другой — никотинамид.
Окисли́тельное фосфорили́рование — метаболический путь, при котором энергия, образовавшаяся при окислении питательных веществ, запасается в митохондриях клеток в виде АТФ. Хотя различные формы жизни на Земле используют разные питательные вещества, АТФ является универсальным соединением, в котором запасается энергия, необходимая для других метаболических процессов. Почти все аэробные организмы осуществляют окислительное фосфорилирование. Вероятно, широкому распространению этого метаболического пути способствовала его высокая энергетическая эффективность по сравнению с анаэробным брожением.
Флавопротеины — хромопротеины, содержащие простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными — окисленными флавопротеидами — флавинмононуклеотидом (ФМН) и флавинадениндинуклеотидом ФАД. Также содержат витамин B2. Флавопротеины входят в состав оксидоредуктаз — ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые флавопротеины содержат ионы металлов. Типичными представителями флавопротеинов, содержащих также негемовое железо, являются ксантин-оксидаза, альдегидоксидаза, дигидрооротатдегидрогеназа, ацил-КоА-дегидрогеназа и транспортирующий электроны флавопротеин. На долю двух последних приходится до 80 % митохондриальных флавопротеинов, выполняющих важную роль в биоэнергетике клетки.
ФАД — флавинадениндинуклеотид — кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. ФАД существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами.
Кофермент F420 или 8-гидрокси-5-деазофлавин — это кофермент, участвующий в восстановительных реакциях у продуцентов метана, например, у Methanosarcina barkeri.
Пируватдегидрогена́зный ко́мплекс, ПДК (англ. Pyruvate dehydrogenase complex, PDH, PDC) — белковый комплекс, осуществляющий окислительное декарбоксилирование пирувата. Он включает в себя три фермента и два вспомогательных белка, а для его функционирования необходимы пять кофакторов (СоА, NAD+, тиаминпирофосфат (ТРР), FAD и липоевая кислота (липоат)). PDH локализован у бактерий в цитозоле, а у эукариот — в митохондриальном матриксе. Суммарное уравнение катализируемой реакции таково:
Омега-окисле́ние — один из механизмов деградации жирных кислот. Этот путь имеется у растений и некоторых животных и заключается в окислении жирных кислот с ω-атома углерода. Ферменты этого пути у позвоночных локализованы в эндоплазматическом ретикулуме (ЭПР) клеток печени и почек. Омега-окислению предпочтительнее подвергаются жирные кислоты с 10—12 углеродными атомами.
ETF-дегидрогеназа или (электронпереносящий флавопротеин)-дегидрогеназа — фермент, который переносит электроны с электронпереносящего флавопротеина (ETF), растворённого в матриксе митохондрий, на мембранный переносчик электронов — убихинон. Этот фермент есть как у прокариот, так и эукариот. У этого энзима есть две простетические группы: флавин и железосерный кластер. Нехватка ETF-дегидрогеназы у человека вызывает наследственное заболевание глутаровая ацидемия второго типа. Кроме того, этот фермент — третья точка поступления электронов в ЭТЦ.
Электронпереносящий флавопротеин или ETF — флавопротеин, расположенный во внутренней митохондриальной мембране со стороны матрикса. Это специфический переносчик электронов, который получает их от различных дегидрогеназ. Он окисляется ETF-дегидрогеназой, которая передаёт электроны в дыхательную цепь переноса электронов. Электронпереносящий флавопротеины подразделяют на две группы в соответствии с их функциями: конститутивные или ETF «домашнего хозяйства», которые участвуют в окислении жирных кислот, и ETF, синтезируемые некоторыми прокариотами в определённых условиях для получения электронов от окисления определённых субстратов.
Бе́та-окисле́ние (β-окисление), также цикл Кноопа — Линена, — метаболический процесс деградации жирных кислот. Своё название процесс получил по 2-му углеродному атому (С-3 или β-положение) от карбоксильной группы (-СООН) жирной кислоты, который подвергается окислению и последовательному отделению от молекулы. Продуктами каждого цикла β-окисления являются ФАДH2, НАДH и ацетил-КоА. Реакции β-окисления и последующего окисления ацетил-КоА в цикле Кребса служат одним из основных источников энергии для синтеза АТФ по механизму окислительного фосфорилирования.
Ацил-КоА-дегидрогеназы, также ACADs — семейство ферментов из класса оксидоредуктаз, которые катализируют реакции переноса протона (дегидрогенизация) от субстрата — ацил-КоА жирной кислоты на электрон-переносящий флавопротеин (FAD), участвуют в процессе β-окисления. Результатом реакции является образование двойной связи расположенной между атомами С2 (α) и С3 (β) в молекуле тиоэфира субстрата (ацил-КоА).
Ацил-КоА-дегидрогеназа жирных кислот со средней длиной цепи, также MCAD — один из митохондриальных ферментов семейства ацил-КоА-дегидрогеназ, класса оксидоредуктазы. Систематическое название фермента:электрон-переносящая флавопротеинзависимая 2,3-оксидорекдуктаза. Данный фермент участвует в процессе β-окисления жирных кислот. У человека ген, кодирующий данный фермент — ACADM, локализован на коротком плече (p-плече) 1-й хромосомы.
Карнитин-О-октаноилтрансфераза, также карнитин-октаноилтрансфераза — митохондриальный фермент, из семейства ацилтрансфераз, который катализирует реакцию переноса ацильной группы (-COR), в частности октаноила, жирных кислот со средней длиной цепи (С6-С8) на молекулу субстрата — карнитин, по уравнению:
Митохондриа́льный ма́трикс или просто ма́трикс — ограниченное внутренней мембраной пространство, расположенное внутри митохондрий. Слово «матрикс» происходит из того, что эта среда является намного более вязкой по сравнению с более водянистой цитоплазмой. В состав матрикса входит множество веществ, включая ферменты, митохондриальную ДНК (кольцевая), рибосомы, малые органические молекулы, нуклеотидные коферменты и неорганические ионы. Ферменты матрикса содействуют реакциям биохимических процессов, в ходе которых синтезируется АТФ, таких как цикл трикарбоновых кислот, окислительное фосфорилирование, окисление пирувата и бета-окисление жирных кислот.
Сукцинат-полуальдегид-дегидрогеназа (НАДФ+) (Шифр КФ 1.2.1.79, Дегидрогеназа янтарного полуальдегида (НАДФ+), сукцинат-полуальдегид-дегидрогеназа (НАДФ+), сукцинат полуальдегид:НАДФ+ оксидоредуктаза, НАДФ-зависимая сукцинат-полуальдегид-дегидрогеназа, GabD) — фермент, систематическое название которого сукцинат-полуальдегид:НАДФ+ оксидоредуктаза. Фермент катализирует следующую химическую реакцию:
- сукциниловый полуальдегид + НАДФ+ + Н2О
сукцинат + НАДФН + 2 H+
Ацетил-КоА-карбоксилаза (ACC) — биотинзависимый фермент, катализирующий необратимое карбоксилирование ацетил-КоА с образованием малонил-КоА благодаря двум каталитическим активностям: биотинкарбоксилазной (BC) и карбоксилтрансферазной (CT). У большинства прокариот и в хлоропластах большинства растений и водорослей ACC является ферментом с несколькими субъединицами. В цитоплазме большинства эукариот АСС является крупным многодоменным ферментом. Наиболее важной функцией ACC является обеспечение субстрата малонил-КоА для биосинтеза жирных кислот Активность ACC может контролироваться на уровне транскрипции, а также с помощью модуляторов малых молекул и ковалентной модификации. Геном человека содержит гены для двух разных АСС—ACACA и ACACB.
Биосинтез жирных кислот — это биохимический путь синтеза жирных кислот клеткой из предшественников ацетил-КоА и НАДФН под действием ферментов называемых синтазы жирных кислот. Этот процесс происходит в цитоплазме клетки. Основная часть ацетил-КоА, которая превращается в жирные кислоты получается из углеводов в процессе гликолиза. В гликолитическом пути также образуется глицерин с которым могут соединяться три остатка жирных кислот образуя триглицериды, конечного продукта процесса липогенеза. Если с глицерином соединяются только два остатка жирных кислот, а третья спиртовая группа фосфорилируется, например, фосфатидилхолином, образуются фосфолипиды. Фосфолипиды образуют липидные бислои, которые составляют основную часть клеточных мембран и мембран внутриклеточных органелл
Дегидрогеназный комплекс разветвлённых α-кетокислот, также дегидрогеназа α-кетокислот с разветвлённой цепью — мультиферментный комплекс, локализованный на внутренней мембране митохондрий. Данный комплекс катализирует реакцию окислительного декарбоксилирования разветвлённых α-кетокислот с короткой углеродной цепью. Дегидрогеназный комплекс структурно аналогичен пируватдегидрогеназному и α-кетоглутаратдегидрогеназному комплексам, образуя вместе с ними семейство митохондриальных ферментов, участвующих в окислительном декарбоксилировании α-кетокислот.
