Гистондеацетилаза 7

Перейти к навигацииПерейти к поиску
Гистондеацетилаза 7
Доступные структуры
PDBПоиск ортологов: PDBe RCSB
Список идентификаторов PDB

3C0Y, 3C0Z, 3C10, 3ZNR, 3ZNS

Идентификаторы
ПсевдонимыHDAC7, HD7A, HDAC7A, HD7, histone deacetylase 7
Внешние IDOMIM: 606542 MGI: 1891835 HomoloGene: 9124 GeneCards: HDAC7
Расположение гена (человек)
12-я хромосома человека
Хр.12-я хромосома человека[1]
12-я хромосома человека
Расположение в геноме HDAC7
Расположение в геноме HDAC7
Локус12q13.11Начало47,782,722 bp[1]
Конец47,833,132 bp[1]
Расположение гена (Мышь)
15-я хромосома мыши
Хр.15-я хромосома мыши[2]
15-я хромосома мыши
Расположение в геноме HDAC7
Расположение в геноме HDAC7
Локус15|15 F1Начало97,690,545 bp[2]
Конец97,742,383 bp[2]
Паттерн экспрессии РНК
Bgee
ЧеловекМышь (ортолог)
Наибольшая экспрессия в
Наибольшая экспрессия в
Дополнительные справочные данные
BioGPS
Дополнительные справочные данные
Генная онтология
Молекулярная функция
Компонент клетки
Биологический процесс
Источники: Amigo, QuickGO
Ортологи
ВидЧеловекМышь
Entrez

51564

56233

Ensembl

ENSG00000061273

ENSMUSG00000022475

UniProt

Q8WUI4

Q8C2B3

RefSeq (мРНК)

NM_001098416
NM_001308090
NM_015401
NM_016596
NM_001368046

NM_001204275
NM_001204276
NM_001204277
NM_001204278
NM_001204279

NM_001204280
NM_001204281
NM_019572
NM_001378971

RefSeq (белок)

NP_001091886
NP_001295019
NP_056216
NP_001354975

NP_001191204
NP_001191205
NP_001191206
NP_001191207
NP_001191208

NP_001191209
NP_001191210
NP_062518
NP_001365900

Локус (UCSC)Chr 12: 47.78 – 47.83 MbChr 15: 97.69 – 97.74 Mb
Поиск по PubMedИскать[3]Искать[4]
Логотип Викиданных Информация в Викиданных
Смотреть (человек)Смотреть (мышь)

Гистондеацетилаза 7 (англ. Histone deacetylase 7) — фермент, кодируемый у человека геном HDAC7 [5][6][7].

Функция

Гистоны играют важнейшую роль в регуляции транскрипции, клеточного цикла и процессов развития. Ацетилирование/деацетилирование гистонов изменяет структуру хромосом и влияет на доступ факторов транскрипции к ДНК. Белок, кодируемый этим геном имеет гомологию последовательности с членами семейства гистондезацетилазы. Этот ген ортологичен с геном HDAC7 мыши, белок которого стимулирует репрессию опосредования корепрессора транскрипции SMRT. Несколько альтернативных вариантов сплайсинга, кодирующих несколько изоформ были найдены для этого гена[7].

Взаимодействия

HDAC7A, как было выявлено, взаимодействует с:

См также

Примечания

  1. ↑ 1 2 3 GRCh38: Ensembl release 89: ENSG00000061273 - Ensembl, May 2017
  2. ↑ 1 2 3 GRCm38: Ensembl release 89: ENSMUSG00000022475 - Ensembl, May 2017
  3. ↑ Ссылка на публикацию человека на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ↑ Ссылка на публикацию мыши на PubMed: Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ↑ Marks P. A., Richon V. M., Rifkind R. A. Histone deacetylase inhibitors: inducers of differentiation or apoptosis of transformed cells (англ.) // Journal of the National Cancer Institute[англ.] : journal. — 2000. — August (vol. 92, no. 15). — P. 1210—1216. — doi:10.1093/jnci/92.15.1210. — PMID 10922406.
  6. ↑ Kao H. Y., Downes M., Ordentlich P., Evans R. M. Isolation of a novel histone deacetylase reveals that class I and class II deacetylases promote SMRT-mediated repression (англ.) // Genes & Development : journal. — 2000. — January (vol. 14, no. 1). — P. 55—66. — doi:10.1101/gad.14.1.55. — PMID 10640276. — PMC 316336.
  7. ↑ 1 2 Entrez Gene: HDAC7A histone deacetylase 7A.
  8. ↑ Lemercier C., Brocard M. P., Puvion-Dutilleul F., Kao H. Y., Albagli O., Khochbin S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 24). — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873.
  9. ↑ Lee H. J., Chun M., Kandror K. V. Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2001. — May (vol. 276, no. 20). — P. 16597—16600. — doi:10.1074/jbc.C000909200. — PMID 11262386.
  10. ↑ 1 2 Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M. J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2001. — September (vol. 276, no. 38). — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  11. ↑ Xiao H., Chung J., Kao H. Y., Yang Y. C. Tip60 is a co-repressor for STAT3 (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2003. — March (vol. 278, no. 13). — P. 11197—11204. — doi:10.1074/jbc.M210816200. — PMID 12551922.
  12. ↑ Koipally J., Georgopoulos K. A molecular dissection of the repression circuitry of Ikaros (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — August (vol. 277, no. 31). — P. 27697—27705. — doi:10.1074/jbc.M201694200. — PMID 12015313.

Литература

  • Verdin E., Dequiedt F., Kasler H. G. Class II histone deacetylases: versatile regulators (англ.) // Trends in Genetics[англ.] : journal. — Cell Press, 2003. — May (vol. 19, no. 5). — P. 286—293. — doi:10.1016/S0168-9525(03)00073-8. — PMID 12711221.
  • Maruyama K., Sugano S. Oligo-capping: a simple method to replace the cap structure of eukaryotic mRNAs with oligoribonucleotides (англ.) // Gene[англ.] : journal. — Elsevier, 1994. — January (vol. 138, no. 1—2). — P. 171—174. — doi:10.1016/0378-1119(94)90802-8. — PMID 8125298.
  • Suzuki Y., Yoshitomo-Nakagawa K., Maruyama K., Suyama A., Sugano S. Construction and characterization of a full length-enriched and a 5'-end-enriched cDNA library (англ.) // Gene[англ.] : journal. — Elsevier, 1997. — October (vol. 200, no. 1—2). — P. 149—156. — doi:10.1016/S0378-1119(97)00411-3. — PMID 9373149.
  • Lee H. J., Chun M., Kandror K. V. Tip60 and HDAC7 interact with the endothelin receptor a and may be involved in downstream signaling (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2001. — May (vol. 276, no. 20). — P. 16597—16600. — doi:10.1074/jbc.C000909200. — PMID 11262386.
  • Fischle W., Dequiedt F., Fillion M., Hendzel M. J., Voelter W., Verdin E. Human HDAC7 histone deacetylase activity is associated with HDAC3 in vivo (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2001. — September (vol. 276, no. 38). — P. 35826—35835. — doi:10.1074/jbc.M104935200. — PMID 11466315.
  • Lemercier C., Brocard M. P., Puvion-Dutilleul F., Kao H. Y., Albagli O., Khochbin S. Class II histone deacetylases are directly recruited by BCL6 transcriptional repressor (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2002. — June (vol. 277, no. 24). — P. 22045—22052. — doi:10.1074/jbc.M201736200. — PMID 11929873.
  • Bryant H., Farrell P. J. Signal Transduction and Transcription Factor Modification during Reactivation of Epstein-Barr Virus from Latency (англ.) // Journal of Virology[англ.] : journal. — 2002. — October (vol. 76, no. 20). — P. 10290—10298. — doi:10.1128/JVI.76.20.10290-10298.2002. — PMID 12239305. — PMC 136559.
  • Xiao H., Chung J., Kao H. Y., Yang Y. C. Tip60 is a co-repressor for STAT3 (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2003. — March (vol. 278, no. 13). — P. 11197—11204. — doi:10.1074/jbc.M210816200. — PMID 12551922.
  • Dequiedt F., Kasler H., Fischle W., Kiermer V., Weinstein M., Herndier B. G., Verdin E. HDAC7, a thymus-specific class II histone deacetylase, regulates Nur77 transcription and TCR-mediated apoptosis (англ.) // Immunity : journal. — Cell Press, 2003. — May (vol. 18, no. 5). — P. 687—698. — doi:10.1016/S1074-7613(03)00109-2. — PMID 12753745.
  • Lee C. H., Chawla A., Urbiztondo N., Liao D., Boisvert W. A., Evans R. M., Curtiss L. K. Transcriptional repression of atherogenic inflammation: modulation by PPARdelta (англ.) // Science : journal. — 2003. — October (vol. 302, no. 5644). — P. 453—457. — doi:10.1126/science.1087344. — PMID 12970571.
  • Li X., Song S., Liu Y., Ko S. H., Kao H. Y. Phosphorylation of the histone deacetylase 7 modulates its stability and association with 14-3-3 proteins (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2004. — August (vol. 279, no. 33). — P. 34201—34208. — doi:10.1074/jbc.M405179200. — PMID 15166223.
  • Kato H., Tamamizu-Kato S., Shibasaki F. Histone deacetylase 7 associates with hypoxia-inducible factor 1alpha and increases transcriptional activity (англ.) // The Journal of Biological Chemistry : journal. — 2004. — October (vol. 279, no. 40). — P. 41966—41974. — doi:10.1074/jbc.M406320200. — PMID 15280364.
  • Beausoleil S. A., Jedrychowski M., Schwartz D., Elias J. E., Villén J., Li J., Cohn M. A., Cantley L. C., Gygi S. P. Large-scale characterization of HeLa cell nuclear phosphoproteins (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 2004. — August (vol. 101, no. 33). — P. 12130—12135. — doi:10.1073/pnas.0404720101. — PMID 15302935. — PMC 514446.
  • Jin J., Smith F. D., Stark C., Wells C. D., Fawcett J. P., Kulkarni S., Metalnikov P., O'Donnell P., Taylor P., Taylor L., Zougman A., Woodgett J. R., Langeberg L. K., Scott J. D., Pawson T. Proteomic, functional, and domain-based analysis of in vivo 14-3-3 binding proteins involved in cytoskeletal regulation and cellular organization (англ.) // Current Biology : journal. — Cell Press, 2004. — August (vol. 14, no. 16). — P. 1436—1450. — doi:10.1016/j.cub.2004.07.051. — PMID 15324660.

Ссылки