Фруктокиназа

Перейти к навигацииПерейти к поиску
Фруктокиназа
Димер фруктокиназы "Bacillus subtilis"
Димер фруктокиназы "Bacillus subtilis"
Идентификаторы
Шифр КФ2.7.1.4
Номер CAS9030-51-7
Базы ферментов
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
MetaCycmetabolic pathway
KEGGKEGG entry
PRIAMprofile
PDB structuresRCSB PDB PDBe PDBj PDBsum
Поиск
PMCстатьи
PubMedстатьи
NCBINCBI proteins
CAS9030-51-7

Фруктокиназа, также известная как D-фруктокиназа или D-фруктозо-(D-маннозо)киназа[1], представляет собой фермент (Шифр КФ 2.7.1.4) печени, кишечника и коркового вещества почек. Фруктокиназа относится к семейству ферментов, называемых трансферазами, что означает, что этот фермент переносит функциональные группы; она также считается фосфотрансферазой (или, часто, киназой), поскольку она специфически переносит фосфатную группу[1]. Фруктокиназа катализирует перенос фосфатной группы с аденозинтрифосфата (АТФ, субстрат) на фруктозу в качестве начального этапа её утилизации[1]. Основная роль фруктокиназы заключается в углеводном обмене, в частности, в метаболизме сахарозы и фруктозы. Уравнение реакции выглядит следующим образом:

АТФ + D -фруктоза → АДФ + D-фруктозо-1-фосфат.

Роль в растениях и бактериях

Фруктокиназа была охарактеризована в различных организмах, таких как семена гороха (Pisum sativum), плоды авокадо (Persera americana) и зерна кукурузы (Zea mays) и многих других[2].

В частности, фруктокиназа может также регулировать синтез крахмала в сочетании с SS, синтазой сахарозы, которая сначала метаболизирует акцепторную ткань в растительных тканях, таких как картофель[2]. Есть также два расходящихся гена фруктокиназы, которые по-разному экспрессируются и также обладают разными ферментативными свойствами, например, обнаруженными в томатах. В томатах мРНК фруктокиназы 1 (Frk 1) экспрессируется на постоянном уровне во время развития плода. Однако мРНК фруктокиназы 2 (Frk 2) имеет высокий уровень экспрессии в молодых плодах томатов, но затем снижается на более поздних стадиях развития плодов. Frk 2 имеет более высокое сродство к фруктозе, чем Frk 1, но активность Frk 2 ингибируется высокими уровнями фруктозы, а активность Frk 1 — нет[2].

У Sinorhizobium meliloti, обычной грампочвенной бактерии, фруктокиназа также используется в метаболизме маннита и сорбита, в дополнение к метаболизму фруктозы[3].

Роль у животных и человека

Было обнаружено, что в печени человека очищенная фруктокиназа в сочетании с альдолазой способствует альтернативному механизму образования оксалата из ксилита. В связанной последовательности фруктокиназа и альдолаза производят гликолевый альдегид, предшественник оксалата, из D -ксилулозы через D-ксилулозо-1-фосфат[4].

В клетках печени крыс (гепатоцитах) ГТФ также является субстратом фруктокиназы. Он может быть использован в значительной степени фруктокиназой. В этих изолированных гепатоцитах in vivo, когда концентрация АТФ падает примерно до 1 миллимоля за короткий промежуток времени, ГТФ становится важным субстратом в этих специфических условиях[5]. В отличие от фосфофруктокиназы, фруктокиназа не ингибируется АТФ[6][7].

Болезни

Фруктозурия или недостаточность печеночной фруктокиназы — редкое, но доброкачественное наследственное нарушение обмена веществ[8]. Это состояние вызвано дефицитом фруктокиназы в печени. У больных обычно наблюдается высокая концентрация фруктозы в крови после приема внутрь фруктозы, сахарозы или сорбита[9]. Заболевание в основном характеризуется обнаружением аномальной экскреции фруктозы с мочой в анализе мочи. Фруктокиназа необходима для синтеза гликогена, формы накопления энергии в организме, из фруктозы. Наличие фруктозы в крови и моче может привести к неправильному диагнозу сахарного диабета. Биохимические нарушения, которые могут привести к окончательному диагнозу фруктозурии, включают дефицит печеночной фруктокиназы, левулозурию и дефицит кетогексокиназы.

См. также

Использованная литература

  1. ↑ 1 2 3 DBGET ENZYME: 2.7.1.4 Архивировано 27 сентября 2007 года.. Retrieved 2007-05-06
  2. ↑ 1 2 3 "Distinct physiological roles of fructokinase isozymes revealed by gene-specific suppression of Frk1 and Frk2 expression in tomato". Plant Physiol. 129 (3): 1119—26. July 2002. doi:10.1104/pp.000703. PMID 12114566.
  3. ↑ "Biochemical characterization of a fructokinase mutant of Rhizobium meliloti". J. Bacteriol. 144 (1): 12—6. October 1980. doi:10.1128/jb.144.1.12-16.1980. PMID 6252186.
  4. ↑ "Models for the metabolic production of oxalate from xylitol in humans: a role for fructokinase and aldolase". The Australian Journal of Experimental Biology and Medical Science. 60 (Pt 1): 117—22. February 1982. doi:10.1038/icb.1982.11. PMID 6284103.
  5. ↑ "The mechanism of guanosine triphosphate depletion in the liver after a fructose load. The role of fructokinase". Biochem. J. 228 (3): 667—71. 15 June 1985. doi:10.1042/bj2280667. PMID 2992452.
  6. ↑ Samuel, Varman T (February 2011). "Fructose induced lipogenesis: from sugar to fat to insulin resistance". Trends in Endocrinology and Metabolism. 22 (2): 60—5. doi:10.1016/j.tem.2010.10.003. PMID 21067942.
  7. ↑ BRENDA
  8. ↑ WebMD Children’s Health — Fructosuria Архивная копия от 9 мая 2007 на Wayback Machine. Retrieved 2007-05-06
  9. ↑ "Properties of normal and mutant recombinant human ketohexokinases and implications for the pathogenesis of essential fructosuria". Diabetes. 52 (9): 2426—32. September 2003. doi:10.2337/diabetes.52.9.2426. PMID 12941785.

Ссылки