Белки́ — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций определяет большое разнообразие свойств молекул белков. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например, фотосинтетический комплекс и другие комплексы.
Пепти́ды — семейство веществ, молекулы которых построены из двух и более остатков аминокислот, соединённых в цепь пептидными (амидными) связями −C(O)NH−. Обычно подразумеваются пептиды, состоящие из 
-аминокислот, однако термин не исключает пептидов, полученных из любых других аминокарбоновых кислот.
Дисульфи́дные мо́стики, или дисульфи́дная связь, — ковалентная связь между двумя атомами серы (—S—S—), входящими в состав двух остатков серосодержащей аминокислоты цистеина. Образующие дисульфидную связь аминокислоты могут находиться как в одной, так и в разных полипептидных цепях белка. Дисульфидные связи образуются в процессе посттрансляционной модификации белков и служат для поддержания третичной и четвертичной структур белка.
В биологии активный центр — это область фермента, где молекулы субстрата связываются и подвергаются химической реакции. Активный центр состоит из аминокислотных остатков, которые образуют временные связи с субстратом, и остатков, которые катализируют реакцию этого субстрата. Хотя активный центр занимает только ~ 10-20 % от объёма фермента он является наиболее важной частью, поскольку он непосредственно катализирует химическую реакцию. Обычно активный центр состоит из трех-четырех аминокислот, в то время как другие аминокислоты в белке необходимы для поддержания его третичной структуры.
Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.
Цистеи́н — алифатическая серосодержащая аминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Цистеин входит в состав белков и пептидов, играет важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов.
Папаин — полипептид, протеолитический растительный фермент, катализирующий гидролиз белков, пептидов, амидов и сложных эфиров основных аминокислот. В значительных количествах содержится в плодах дынного дерева — папайе.
Протеа́зы, протеиназы, протеолитические ферменты — ферменты из класса гидролаз, которые расщепляют пептидную связь —СО—NH— между аминокислотами в белках. Делятся на две группы:
- экзопротеазы — выделяются организмом во внешнюю среду ;
- эндопротеазы — находятся внутри клеток.
Пепси́н — протеолитический фермент класса гидролаз образуется из своего предшественника пепсиногена, вырабатываемого главными клетками слизистой оболочки желудка, и осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке человека и других млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб.
Кератины — семейство фибриллярных белков, обладающих механической прочностью, которая среди материалов биологического происхождения уступает лишь хитину. В основном из кератинов состоят роговые производные эпидермиса кожи — такие структуры, как волосы, ногти, рога носорогов, перья и рамфотека клюва птиц и др.
Хемоки́ны (англ. chemokines от chemotactic cytokine) — большое семейство структурно-гомологичных цитокинов, которые стимулируют передвижение лейкоцитов и регулируют их миграцию из крови в ткани. У человека имеется около 50 хемокинов, которые представляют собой полипептиды массой от 8 до 10 кДа, содержащие две дисульфидные связи. Выделяют четыре основных группы хемокинов: CXC, CC, CX3C и C. Действие всех хемокинов опосредовано взаимодействием с особыми рецепторами хемокинов, которые представляют собой связанные с G-белками трансмембранные рецепторы. Хемокиновые рецепторы встречаются только на поверхности клеток-мишеней, которыми выступают различные лимфоциты.
Суперсемейство трансформирующего ростового фактора Beta (ТРФ-B) — большое семейство структурно связанных регуляторных белков, которое было названо по его первому члену, ТРФ-B1, впервые описанном в 1983 году.
Структурная функция белков заключается в том, что белки
- участвуют в образовании практически всех органоидов клеток, во многом определяя их структуру (форму);
- образуют цитоскелет, придающий форму клеткам и многим органоидам и обеспечивающий механическую форму ряда тканей;входят в состав межклеточного вещества, во многом определяющего структуру тканей и форму тела животных.
Кластерин — гетеродимерный белок молекулярной массой 75-80 кДа, полипептидные цепи которого связаны дисульфидными мостиками. Его функции связаны с расщеплением клеточного «мусора» и регуляцией апоптоза.
Третичная структура — пространственное строение всей молекулы белка или другой макромолекулы, состоящей из единственной цепи.
Пируватдегидрогена́зный ко́мплекс, ПДК (англ. Pyruvate dehydrogenase complex, PDH, PDC) — белковый комплекс, осуществляющий окислительное декарбоксилирование пирувата. Он включает в себя три фермента и два вспомогательных белка, а для его функционирования необходимы пять кофакторов (СоА, NAD+, тиаминпирофосфат (ТРР), FAD и липоевая кислота (липоат)). PDH локализован у бактерий в цитозоле, а у эукариот — в митохондриальном матриксе. Суммарное уравнение катализируемой реакции таково:
Протеолиз — процесс гидролиза белков, катализируемый ферментами пептидгидролазами, или протеазами.
Окисли́тельное декарбоксили́рование пирува́та — биохимический процесс, заключающийся в отщеплении одной молекулы углекислого газа (СО2) от молекулы пирувата и присоединении к декарбоксилированному пирувату кофермента А (КоА) с образованием ацетил-КоА; является промежуточным этапом между гликолизом и циклом трикарбоновых кислот. Декарбоксилирование пирувата осуществляет сложный пируватдегидрогеназный комплекс (ПДК), включающий в себя 3 фермента и 2 вспомогательных белка, а для его функционирования необходимы 5 кофакторов. Суммарное уравнение окислительного декарбоксилирования пирувата таково:
Непротеиногенные аминокислоты — аминокислоты, которые не участвуют в биосинтезе белка. Непротеиногенные аминокислоты часто не входят в состав непатогенных и «нормальных» белков человека, не следует их путать с нестандартными аминокислотами, которые образуются непосредственно при синтезе белка или в результате различных ковалентных модификаций молекулярных структур протеиногенных (кодируемых) аминокислот в составе белков, например, гидроксипролина, десмозина или аллизина. Однако они могут входить в состав некоторых небольших молекул или пептидов, синтез которых является нерибосомальным. Химически синтезированные аминокислоты можно назвать неприродными аминокислотами. Многие из них являются токсинами и ингибиторами ферментов разнообразных метаболических реакций. Известно свыше 400 природных аминокислот и, возможно, больше тысячи их комбинаций. Неприродные аминокислоты могут быть синтетически получены из их нативных аналогов с помощью модификаций, таких как алкилирование аминогруппы, замещение боковой цепи, циклизация за счёт удлинения структурных связей и изостерических замен в аминокислотном остове.
Тиоредоксиновая укладка — белковая укладка, общая для ферментов, катализирующих образование дисульфидной связи и изомеризацию. Укладка названа в честь канонического примера тиоредоксина и обнаруживается как в прокариотических, так и в эукариотических белках. Это пример складки альфа / бета белка, который обладает оксидоредуктазной активностью. Пространственная топология складки состоит из четырёхцепочечного антипараллельного бета-листа, заключённого между тремя альфа-спиралями.
Медиафайлы на Викискладе
